Carnitina
| Carnitina | |
|---|---|
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 | |
| Nome IUPAC | |
| (3R)-3-idrossi-4-trimetilamminobutanoato | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C7H15NO3 |
| Massa molecolare (u) | 161.02 |
| Aspetto | solido incolore |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 206-976-6 |
| PubChem | 288 |
| SMILES | C[N+](C)(C)CC(CC(=O)[O-])O |
| Proprietà chimico-fisiche | |
| Costante di dissociazione acida (pKa) a 298 K | 3,8 |
| Solubilità in acqua | molto solubile |
| Temperatura di fusione | 197 °C |
| Indicazioni di sicurezza | |
| Simboli di rischio chimico | |
| |
| attenzione | |
| Frasi H | 315 - 319 - 335 |
| Consigli P | 261 - 305+351+338 [1] |
La carnitina è un derivato amminoacidico, uno zwitterione presente nei tessuti animali e, in quantità modeste, nelle piante. Venne identificata per la prima volta nel 1905 da W. Gulewitsch e R. Krimberg nell'estratto di carne bovina, da cui il nome. La sua struttura chimica fu scoperta nel 1927 da M. Tomita e Y. Sendju. Inizialmente venne chiamata vitamina T, in quanto essenziale alla crescita del verme della farina Tenebrio molitor. È un carrier degli acidi grassi: consente ai mitocondri di utilizzarli per la produzione di ATP.
Ciclo biologico[modifica | modifica wikitesto]
Gli acidi grassi prima di essere degradati devono essere attivati all'interno del citosol. La loro completa degradazione invece, avviene nel mitocondrio, come venne scoperto nel 1950 da Eugene Kennedy e Albert Lester Lehninger. Gli acidi grassi attivati si trovano sotto forma di acil-CoA, un acido grasso legato ad una molecola di coenzima A. Tuttavia un acil-CoA non è in grado di attraversare la membrana mitocondriale a causa della presenza della sua porzione acilica. La porzione acilica viene dunque trasferita ad una molecola di carnitina, formando acil-carnitina.
Il legame O-acile dell'acil-carnitina è un esempio di legame ad alta energia. Il trasferimento avviene attraverso l'azione di due enzimi, la carnitina-palmitoil-transferasi I e II. Questi enzimi sono localizzati rispettivamente sulla superficie esterna della membrana mitocondriale esterna e sulla superficie interna della membrana mitocondriale interna e traslocano gruppi acilici da un lato all'altro della membrana. Il trasporto viene mediato da una proteina trasportatice della carnitina che trasferisce l'acil-carnitina nella matrice mitocondriale e contemporaneamente muove la carnitina libera nella direzione opposta.
Proteine coinvolte nel ciclo della carnitina[modifica | modifica wikitesto]
- CPT I: carnitina-palmitoil-transferasi I, presente sulla parte esterna della membrana mitocondriale esterna, catalizza il trasferimento di gruppi acile dall'acil-CoA alla carnitina, producendo acil-carnitina. È presente nei diversi tessuti, in forme specifiche a diversa velocità di azione: L-CPT I, M-CPT I, C-CPT I;
- CPT II:carnitina-palmitoil-transferasi II, presente sulla parte interna della membrana mitocondriale interna, catalizza la reazione inversa alla CPT I, riformando acil-CoA per carnitina-acilcarnitina translocasibeta ossidazione;
- CT: carnitina-acilcarnitina-translocasi, presente sulla membrana mitocondriale interna, scambia l'acilcarnitina dello spazio intermembrana con la carnitina libera della matrice mitocondriale (modalità antiporto), bilanciando il rapporto carnitina libera/acilcarnitina;
- CAT: carnitina-acil-transferasi, presente sulla membrana mitocondriale interna, trasferisce gruppi acile dall'acil-CoA alla carnitina, formando acil-carnitina, esportata dal CT.[2]
- COT: carnitina-octanoil-transferasi, presente sul lato interno della membrana perossisomiale, trasferisce acili a media catena da CoA alla carnitina.
- OCTN1: Trasportatore di carnitina a bassa affinità indipendente da Na+
- OCTN2: Trasportatore di carnitina ad alta affinità dipendente da Na+. Questa proteina permette l'ingresso della carnitina all'interno della cellula.
- ATB0: Trasportatore di carnitina
Importanza nell'alimentazione[modifica | modifica wikitesto]
L'organismo umano è in grado di sintetizzare la carnitina a partire dagli amminoacidi lisina e metionina. Questa molecola è presente nella membrana plasmatica dei muscoli scheletrici, del cuore, del rene e dell'intestino.
Alcune disfunzioni possono condurre ad una significativa carenza di carnitina. Questi deficit sono messi in correlazione[da chi?] a varie patologie, tra cui la sindrome da affaticamento cronico e la morte improvvisa. Gli effetti della carenza di carnitina vennero descritti per la prima volta nel 1973[senza fonte], associati ad una miopatia grave con accumulo di acidi grassi non ossidati nel muscolo scheletrico: tale sindrome è nota come deficit primario di carnitina, la cui causa è dovuta ad una mutazione genetica a carico del trasportatore OCTN2. In tale quadro patologico, la concentrazione ematica di carnitina è inferiore a 10, e a volte a 5, nanomoli per litro, contro i valori di riferimento di 40-80. Tale deficit si presenta sin dai primi anni di vita, ed è letale se non si interviene con dosaggi soprafisiologici di L-carnitina. Il fabbisogno sale a circa 80 mg al gg/kg, di cui circa 20 possono essere sintetizzati. La restante parte deve essere introdotta tramite l'alimentazione. Per introdurre l'apporto di carnitina rimanente occorrono circa 100 g di carne di manzo. Per introdurre lo stesso quantitativo tramite verdure, ad esempio pomodori, ne andrebbero consumati circa 2 kg al giorno. Le persone che hanno subito una mutazione genetica nell'espressione dell'anticorpo OCNT2 hanno livelli di carnitina molto bassi, per cui possono presentare i sintomi tipici della sindrome di Reye, in cui è alterato il metabolismo degli acidi grassi.
Contenuto di carnitina negli alimenti[modifica | modifica wikitesto]
| Alimento | Carnitina mg/100g |
Alimento | Carnitina mg/100g | |
| Prodotti animali | Prodotti vegetali | |||
| Carne di pecora | 210,0 | Mela | 3,1 | |
| Carne di cammello | 130,0 | Pomodoro | 2,9 | |
| Carne di agnello | 80,0 | Pera | 2,7 | |
| Carne di manzo | 60,0 | Riso | 1,8 | |
| Carne di maiale | 32,5 | Pesca | 1,6 | |
| Carne di coniglio | 20,0 | Avocado | 1,2 | |
| Carne di pollo | 7,5 | Uva | 1,1 | |
| Latte di pecora | 10,0 | Farina | 1,0 | |
| Latte di vacca | 3,0 | Pane | 0,2 | |
| Latte di capra | 3,1 | Patata | 0,0 | |
| Latte di donna | 0,9 | Carota | 0,0 | |
| Uova | 0,8 | Spinaci | 0,0 | |
| Pesce (media) | 5,0 | Arancia | 0,0 | |
Utilizzo nel cavallo da competizione[modifica | modifica wikitesto]
Negli animali sottoposti ad elevato sforzo fisico come ad esempio i cavalli sportivi, L- carnitina può rivelarsi un ottimo aiuto. Questa molecola infatti funge da trasportatore degli acidi grassi a lunga catena all'interno dei mitocondri dove vengono sottoposti ad ossidazione per ricavare energia, senza accumulo di acido lattico. L- carnitina migliora quindi l'utilizzo energetico dei lipidi durante l'attività fisica prolungata e svolge un effetto positivo sulla muscolatura scheletrica e cardiaca aiutando il cavallo a sopperire agli intensi sforzi fisici.[senza fonte]
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Calvani, M. et al "Cento anni di carnitina", Le Scienze n. 443, luglio 2005
- Steiber, A. et al "Carnitine: a nutritional, biosynthetic and functional perspective", Mol Aspect Med., vol 25, IV 2004
- Kerner, J. e Hoppel, C. "Genetic disorders of carnitine metabolism and their nutritional management", Annual Rev. of Nutrition, vol 18, pp. 179 – 206, 1998
Altri progetti[modifica | modifica wikitesto]
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Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) carnitine, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
| Controllo di autorità | Thesaurus BNCF 52865 · LCCN (EN) sh85143975 · BNF (FR) cb120496452 (data) · J9U (EN, HE) 987007543708805171 · NDL (EN, JA) 00565066 |
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