Tetraidrobiopterina

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Tetraidrobiopterina
5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin.svg
Nomi alternativi
5,6,7,8-tetraidrobiopterina, sapropterina
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare C9H15N5O3
Massa molecolare (u) 241,2471
Numero CAS 17528-72-2
PubChem 44257
DrugBank DB00360
SMILES CC(C(C1CNC2=C(N1)C(=O)N=C(N2)N)O)O

La tetraidrobiopterina è un derivato pterinico con struttura simile all'acido tetraidrofolico. È un cofattore[1] che partecipa alle reazioni di ossidoriduzione.

è inoltre un agente riducente responsabile del trasporto di elettroni in qualche reazione.

struttura[modifica | modifica wikitesto]

la tetraidrobiopterina è una delledue forme della biopterina.

la biopterina deriva dalla sostituzione di un 1,2propandiolo sul carbonio C6 della pterina.

la pterina deriva dalla condensazione di due eterocicli uno di pirazina e uno di pirimidina, con l'aggiunta del sostituente NH2 sui carboni C2 e C4.

reazioni tipiche[modifica | modifica wikitesto]

Gli enzimi che richiedono tetraidrobiopterina sono importanti per la sintesi di amminoacidi, il loro ruolo è anche noto per la produzione di neurotrasmettitori.

Questo cofattore è utilizzato in alcune reazioni di mono-ossigenazione che riguardano il metabolismo dell'aminoacido fenilalanina (Phe) e triptofano (Trp).

reazione generale per passare da una forma all'altra di biopterina, nel caso in cui SH sia un generico substrato che deve essere ossigenato

In particolare è sfruttato da alcuni enzimi definiti monoossigenasi (anche chiamati idrossilasi) i quali trasferiscono mezza molecola di ossigeno su un determinato substrato, e formano H2O facendo reagire la seconda metà della molecola di ossigeno con gli equivalenti trasportati dall BH4.

la biopterina, nella sua forma attiva,ovvero la tetraidrobiopterina (BH4) è utilizzata da: fenalanina mono-ossigenasi e tirosina mono-ossigenasi (i quali produrranno i precursori della dopamina) e dalla ossido nitrico sintasi (anche l'ossido nitrico ha talvolta funzioni ormonali)

rigenerazione[modifica | modifica wikitesto]

Come cofattore, la tetraidrobiopterina prende l'ossigeno molecolare O2 e lo lega uno dei due atomi di ossigeno alla molecola bersaglio. A fine reazione soltanto uno dei due atomi di ossigeno è rimasto legato al cofattore e per rimuoverlo servono due enzimi; il primo enzima la pterina carbinolammina deidratasi strappa l'ossigeno e lo rilascia sotto forma di acqua; mentre il secondo enzima la diirossipterina reduttasi riattiva la biopterina da BH2 a BH4,aggiungendo due atomi H al doppio legame.

sintesi[modifica | modifica wikitesto]

avviene ad opera di tre enzimi che utilizzano come substrato il GTP.

1.il primo enzima (GTP cicloidratasi I) apre l'anello a cinque atomi e lo riconnette per formare un anello ai sei atomi di carbonio

2. il secondo enzima (6-piruvoil-tetraidropterina sintasi ) elimina gruppi fosfato e scambia la posizione di alcuni atomi all'interno della molecola

3. il terzo enzima (sepiapterina reduttasi ) elimina gli ultimi residui per formare il cofattore

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) Kaufman, S, A New Cofactor Required for the Enzymatic Conversion of Phenylalanine to Tyrosine., in J. Biol. Chem., vol. 230, nº 2, 1º febbraio 1958, pp. 931–939, PMID 13525410.
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