Sulfiredossina
| sulfiredossina | |
|---|---|
 Puoi caricare tu un'immagine dell'enzima (se disponibile) cercandola qui e seguendo le istruzioni. Grazie! | |
| Numero EC | 1.8.98.2 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| perossiredossina-(S-idrossi-S-ossocisteina):tiolo ossidoreduttasi [ATP-idrolizzante; perossiredossina-(S-idrossicisteina)-formante] | |
| Altri nomi | |
| Srx1; sulfiredossina; perossiredossina-(S-idrossi-S-ossocisteina) reduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La sulfiredossina è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- perossiredossina-(S-idrossi-S-ossocisteina) + ATP + 2 R-SH ⇄ perossiredossina-(S-idrossicisteina) + ADP + fosfato + R-S-S-R
Nel corso della reazione della perossiredossina numero EC 1.11.1.15[1], il suo residuo di cisteina è ossidato ad acido solfenico, S-idrossicisteina, e poi di nuovo ridotto a cisteina. Occasionalmente, il residuo S-idrossicisteina è ulteriormente ossidato ad acido solfinico, S-idrossi-S-ossocisteina, inattivando l'enzima. La reduttasi fornisce un meccanismo per la rigenerazione della forma attiva della perossiredossina, come la forma perossiredossina-(S-idrossicisteina). Apparentemente, la reduttasi prima catalizza la fosforilazione del gruppo -S(O)-OH, per mezzo di ATP, per produrre -S(O)-O-P, che è attaccato dalla perossiredossina tramite il residuo di cisteina, formando un ponte -S(O)-S- tra i due enzimi. Successivamente rompe questo legame, lasciando la perossiredossina come acido solfenico e la reduttasi come tiolo.
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Woo, H.A., Jeong, W., Chang, T.S., Park, K.J., Park, S.J., Yang, J.S. and Rhee, S.G., Reduction of cysteine sulfinic acid by sulfiredoxin is specific to 2-Cys peroxiredoxins, in J. Biol. Chem., vol. 280, 2005, pp. 3125–3128, Entrez PubMed 15590625.
- Chang, T.S., Jeong, W., Woo, H.A., Lee, S.M., Park, S. and Rhee, S.G., Characterization of mammalian sulfiredoxin and its reactivation of hyperoxidized peroxiredoxin through reduction of cysteine sulfinic acid in the active site to cysteine, in J. Biol. Chem., vol. 279, 2004, pp. 50994–51001, Entrez PubMed 15448164.
- Biteau, B., Labarre, J. and Toledano, M.B., ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by S. cerevisiae sulphiredoxin, in Nature, vol. 425, 2003, pp. 980–984, Entrez PubMed 14586471.
