Alcol deidrogenasi: differenze tra le versioni
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Il sito attivo della alcol deidrogenasi contiene uno ione zinco che è coordinato agli atomi di zolfo di due residui di cisteina e a un atomo di azoto dell'istidina.<ref>BIOCHIMICA. Sesta edizione BERG Jeremy M , TYMOCZKO John L , STRYER Lubert [ISBN 978-8808-16762-0]</ref> |
Il sito attivo della alcol deidrogenasi contiene uno ione zinco che è coordinato agli atomi di zolfo di due residui di cisteina e a un atomo di azoto dell'istidina.<ref> BIOCHIMICA. Sesta edizione BERG Jeremy M , TYMOCZKO John L , STRYER Lubert [ISBN 978-8808-16762-0]</ref> |
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Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo [[metabolismo|metabolico]] è quello di [[catabolismo|catabolizzare]] alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel [[lievito]] e in molti [[batteri]] essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della [[fermentazione]] alcolica. |
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo [[metabolismo|metabolico]] è quello di [[catabolismo|catabolizzare]] alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel [[lievito]] e in molti [[batteri]] essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della [[fermentazione]] alcolica. |
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*Sund, H. and Theorell, H. ''Alcohol dehydrogenase''. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83. |
*Sund, H. and Theorell, H. ''Alcohol dehydrogenase''. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83. |
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*Theorell, H. ''Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system''. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. {{entrez Pubmed|13605979}} |
*Theorell, H. ''Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system''. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. {{entrez Pubmed|13605979}} |
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Versione delle 18:29, 22 apr 2013
| alcol deidrogenasi | |
|---|---|
 Alcol deidrogenasi umana | |
| Numero EC | 1.1.1.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| alcol:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| aldeide reduttasi; ADH | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione.
- alcol + NAD+ ⇄ aldeide o chetone + NADH + H+
Si tratta di una proteina con uno zinc-finger, che agisce su alcoli primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcoli secondari ciclici.
Il sito attivo della alcol deidrogenasi contiene uno ione zinco che è coordinato agli atomi di zolfo di due residui di cisteina e a un atomo di azoto dell'istidina.[1]
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.
Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'etanolo e del metanolo; quest'ultimo viene degradato in formaldeide, composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo derivante dall'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in acetaldeide: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega al primo ignorando il secondo che viene eliminato tramite i reni.
Altre alcol deidrogenasi
Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:
- alcol deidrogenasi (NADP+), che utilizza NADP+ come coenzima;
- allil-alcol deidrogenasi;
- alcol deidrogenasi (NAD(P)+);
- aril-alcol deidrogenasi;
- aril-alcol deidrogenasi (NADP+);
- 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi;
- perillil-alcol deidrogenasi;
- (alcol a lunga catena) deidrogenasi;
- coniferil-alcol deidrogenasi;
- cinnamil-alcol deidrogenasi;
- alcol deidrogenasi (accettore) (appartenente alla sotto-sottoclasse EC 1.1.99).
Bibliografia
- Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
- Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
- Negelein, E. and Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
- Sund, H. and Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
- Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979
Note
- ^ BIOCHIMICA. Sesta edizione BERG Jeremy M , TYMOCZKO John L , STRYER Lubert [ISBN 978-8808-16762-0]
Altri progetti
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