Alcol deidrogenasi: differenze tra le versioni
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Si tratta di una proteina con uno ''[[zinc-finger]]'', che agisce su [[alcol]] primari e secondari. Negli [[animali]], ma non nei [[lieviti]], agisce anche su alcol secondari ciclici. |
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Versione delle 15:12, 20 ago 2007
| alcol deidrogenasi | |
|---|---|
| Modello tridimensionale dell'enzima Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.1.1.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| alcol:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| aldeide reduttasi; ADH | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione.
- alcol + NAD+ ⇌ aldeide o chetone + NADH + H+
Si tratta di una proteina con uno zinc-finger, che agisce su alcol primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcol secondari ciclici.
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.
Altre alcol deidrogenasi
Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:
- alcol deidrogenasi (NADP+), che utilizza NADP+ come coenzima;
- allil-alcol deidrogenasi;
- alcol deidrogenasi (NAD(P)+);
- aril-alcol deidrogenasi;
- aril-alcol deidrogenasi (NADP+);
- 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi;
- perillil-alcol deidrogenasi;
- (alcol a lunga catena) deidrogenasi;
- coniferil-alcol deidrogenasi;
- cinnamil-alcol deidrogenasi;
- alcol deidrogenasi (accettore) (appartenente alla sotto-sottoclasse EC 1.1.99).
Bibliografia
- Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
- Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
- Negelein, E. and Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
- Sund, H. and Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
- Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979