Proteina-L-isoaspartato(D-aspartato) O-metiltransferasi
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proteina-L-isoaspartato(D-aspartato) O-metiltransferasi | |
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Modello tridimensionale dell'enzima | |
Numero EC | 2.1.1.77 |
Classe | Transferasi |
Nome sistematico | |
S-adenosil-L-metionina:proteina-L-isoaspartato O-metiltransferasi | |
Altri nomi | |
proteina-L-isoaspartato O-metiltransferasi; proteina-β-aspartato O-metiltransferasi; D-aspartil/L-isoaspartil metiltransferasi; L-isoaspartil/D-aspartil proteina carbossil metiltransferasi; proteina (D-aspartato) metiltransferasi; proteina D-aspartato metiltransferasi; proteina L-isoaspartato metiltransferasi; proteina L-isoaspartil metiltransferasi; proteina O-metiltransferasi (L-isoaspartato); L-aspartil/L-isoaspartil proteina metiltransferasi | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
La proteina-L-isoaspartato(D-aspartato) O-metiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- S-adenosil-L-metionina + proteina L-isoaspartato ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + proteina L-isoaspartato α-metil estere
I residui D-aspartato (ma non L-aspartato) nelle proteine possono anche agire come accettori. L'enzima era precedentemente identificato anche con il numero EC 2.1.1.24.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Aswad, D.W. and Johnson, B.A., The unusual substrate-specificity of eukaryotic protein carboxyl methyltransferases, in Trends Biochem. Sci., vol. 12, 1987, pp. 155–158.
- Clarke, S., Protein carboxyl methyltransferases: two distinct classes of enzymes, in Annu. Rev. Biochem., vol. 54, 1985, pp. 479–506, Entrez PubMed 3896126.
- Kim, S. and Paik, W.K., Purification and properties of protein methylase II, in J. Biol. Chem., vol. 245, 1970, pp. 1806–1813, Entrez PubMed 5438363.
- Ota, I.M., Ding, L. and Clarke, S., Methylation at specific altered aspartyl and asparaginyl residues in glucagon by the erythrocyte protein carboxyl methyltransferase, in J. Biol. Chem., vol. 262, 1987, pp. 8522–8531, Entrez PubMed 3597386.