Moesina
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| Moesina | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| HUGO | MSN |
| Entrez | 4478 |
| Locus | Chr. X q12 |
| Proteina | |
| OMIM | 309845 |
| UniProt | P26038 |
La moesina (dall'acronimo in lingua inglese Membrane-Organizing Extension Spike protein) è una proteina codificata negli esseri umani dal gene MSN[1][2].
È, insieme a ezrina e radixina, parte dalla famiglia delle proteine ERM, e funge da intermedio tra la membrana plasmatica e l'actina. La moesina è localizzata a livello dei filopodi e di altre protrusioni citoplasmatiche importanti per il riconoscimento tra cellule, per il movimento e la segnalazione cellulare[3].
La moesina è coinvolta nel processo di sviluppo cerebrale. Uno studio del 2012 ha rilevato la presenza, in campioni di cervello di pazienti deceduti con forme di autismo, di prolungamenti assonici più corti della norma, come conseguenza della presenza di ncRNA che disattiva il gene per la miosina. Tale studio ha evidenziato che i campioni di cervello di pazienti autistici presentano in media quantità 12 volte maggiori di ncRNA, tuttavia sono necessari ulteriori studi per verificare se i bassi livelli di moesina possano essere responsabili della morfologia cerebrale alterata nei pazienti con autismo[4].
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ Lankes WT, Furthmayr H, Moesin: a member of the protein 4.1-talin-ezrin family of proteins, in Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 88, n. 19, ottobre 1991, pp. 8297–301, DOI:10.1073/pnas.88.19.8297, PMC 52495, PMID 1924289.
- ^ Amieva MR, Furthmayr H, Subcellular localization of moesin in dynamic filopodia, retraction fibers, and other structures involved in substrate exploration, attachment, and cell-cell contacts, in Exp Cell Res, vol. 219, n. 1, settembre 1995, pp. 180–96, DOI:10.1006/excr.1995.1218, PMID 7628534.
- ^ Entrez Gene: MSN moesin, su ncbi.nlm.nih.gov.
- ^ Tara Kerin, Anita Ramanathan, Kasey Rivas, Nicole Grepo, Gerhard A. Coetzee, and Daniel B. Campbell, A Noncoding RNA Antisense to Moesin at 5p14.1 in Autism, in Sci Transl Med, aprile 2012, DOI:10.1126/scitranslmed.3003479.
Approfondimenti[modifica | modifica wikitesto]
- Tsukita S, Yonemura S, ERM (ezrin/radixin/moesin) family: from cytoskeleton to signal transduction., in Curr. Opin. Cell Biol., vol. 9, n. 1, 1997, pp. 70–5, DOI:10.1016/S0955-0674(97)80154-8, PMID 9013673.
- Vaheri A, Carpén O, Heiska L, et al., The ezrin protein family: membrane-cytoskeleton interactions and disease associations., in Curr. Opin. Cell Biol., vol. 9, n. 5, 1997, pp. 659–66, DOI:10.1016/S0955-0674(97)80119-6, PMID 9330869.
- Matarrese P, Malorni W, Human immunodeficiency virus (HIV)-1 proteins and cytoskeleton: partners in viral life and host cell death., in Cell Death Differ., 12 Suppl 1, 2006, pp. 932–41, DOI:10.1038/sj.cdd.4401582, PMID 15818415.
- Gary R, Bretscher A, Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site., in Mol. Biol. Cell, vol. 6, n. 8, 1995, pp. 1061–75, PMC 301263, PMID 7579708.
- Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, et al., Differential expression of the microspike-associated protein moesin in human tissues., in Eur. J. Cell Biol., vol. 67, n. 3, 1995, pp. 189–98, PMID 7588875.
- Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, et al., Physical association of moesin and CD46 as a receptor complex for measles virus., in J. Virol., vol. 69, n. 4, 1995, pp. 2248–56, PMC 188894, PMID 7884872.
- Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, et al., Structure and localization on the X chromosome of the gene coding for the human filopodial protein moesin (MSN)., in Genomics, vol. 19, n. 2, 1994, pp. 326–33, DOI:10.1006/geno.1994.1065, PMID 8188263.
- Gary R, Bretscher A, Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins., in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 90, n. 22, 1993, pp. 10846–50, DOI:10.1073/pnas.90.22.10846, PMC 47875, PMID 8248180.
- Dunster LM, Schneider-Schaulies J, Löffler S, et al., Moesin: a cell membrane protein linked with susceptibility to measles virus infection., in Virology, vol. 198, n. 1, 1994, pp. 265–74, DOI:10.1006/viro.1994.1029, PMID 8259662.
- Nakamura F, Amieva MR, Furthmayr H, Phosphorylation of threonine 558 in the carboxyl-terminal actin-binding domain of moesin by thrombin activation of human platelets., in J. Biol. Chem., vol. 270, n. 52, 1996, pp. 31377–85, DOI:10.1074/jbc.270.52.31377, PMID 8537411.
- Ott DE, Coren LV, Kane BP, et al., Cytoskeletal proteins inside human immunodeficiency virus type 1 virions., in J. Virol., vol. 70, n. 11, 1996, pp. 7734–43, PMC 190843, PMID 8892894.
- Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, et al., Specific binding of HIV-1 envelope protein gp120 to the structural membrane proteins ezrin and moesin., in Virus Res., vol. 49, n. 2, 1997, pp. 215–23, DOI:10.1016/S0168-1702(97)00039-7, PMID 9213396.
- Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, et al., Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization., in J. Cell Biol., vol. 138, n. 6, 1997, pp. 1409–23, DOI:10.1083/jcb.138.6.1409, PMC 2132557, PMID 9298994.
- Reczek D, Berryman M, Bretscher A, Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family., in J. Cell Biol., vol. 139, n. 1, 1998, pp. 169–79, DOI:10.1083/jcb.139.1.169, PMC 2139813, PMID 9314537.
- Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, et al., NHE-RF, a regulatory cofactor for Na(+)-H+ exchange, is a common interactor for merlin and ERM (MERM) proteins., in J. Biol. Chem., vol. 273, n. 3, 1998, pp. 1273–6, DOI:10.1074/jbc.273.3.1273, PMID 9430655.
- Yonemura S, Hirao M, Doi Y, et al., Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2., in J. Cell Biol., vol. 140, n. 4, 1998, pp. 885–95, DOI:10.1083/jcb.140.4.885, PMC 2141743, PMID 9472040.
Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]
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