Glicosilfosfatidilinositolo

Il glicosilfosfatidilinositolo (siglato come "GPI" ) è un glicolipide che può attaccarsi all'estremità C-terminale di una proteina durante le modifiche post-traduzionali. È composto da un gruppo di fosfatidilinositolo legato attraverso un segmento di carboidrati all'estremità C-terminale di una proteina matura. I due acidi grassi all'interno del gruppo idrofobico ancorano la proteina alla membrana plasmatica; dal momento che ancorano una proteina alla membrana plasmatica si usa spesso l'espressione "ancora GPI" . Le proteine legate tramite ancora GPI contengono una sequenza segnale che le dirige al reticolo endoplasmatico.

Il glicosilfosfatidlinositolo è utilizzato dalla cellula per ancorare una determinata proteina alla faccia esterna della membrana cellulare, in contatto quindi con l'ambiente acquoso extracellulare. Per questo è un lipide anfipatico costituito da una componente idrofoba, il fosfatidilinositolo che prende contatto con la membrana plasmatica, e una componente idrofila, costituita da un oligosaccaride, che fa da ponte tra il lipide stesso e l'estremità carbossi-terminale della proteina da ancorare. È inoltre presente, talvolta, un acido grasso addizionale che si lega all'inositolo e si inserisce a fondo nella membrana per aumentare ulteriormente l'ancoraggio.

L'ancora non è legata in modo fisso ad un determinato punto e, quando questa viene coinvolta in un movimento dei lipidi di membrana, trascina la proteina con sé.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

(EN) Rui Chen, E.I. Walter, G. Parker, J.P. Lapurga, J.L. Millan, Y. Ikehara, S. Udenfriend, and M.E. Medof, Mammalian glycophosphatidylinositol anchor transfer to proteins and posttransfer deacylation, in PNAS, vol. 95, n. 16, pp. 9512–9517.