Fosfopiruvato idratasi

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fosfopiruvato idratasi
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Numero EC 4.2.1.11
Classe Liasi
Nome sistematico
2-fosfo-D-glicerato idro-liasi
Altri nomi
enolasi; 2-fosfoglicerato deidratasi; proteina 14-3-2; 2-fosfoglicerato enolasi; γ enolasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La fosfopiruvato idratasi (o enolasi) è un enzima, appartenente alla classe delle liasi, che catalizza la seguente reazione:

2-fosfo-D-glicerato = fosfoenolpiruvato + H2O

La enolasi catalizza la conversione del 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato (attraverso la rimozione di una molecola d'acqua) nel penultimo step della conversione del glucosio in due molecole di piruvato. Quest'enzima a differenza degli enzimi isomerici non sposta l'equilibrio di una reazione verso la sua forma enolica bensì grazie a una condensazione "crea" la forma enolica.

Nell'uomo esistono cinque tipi differenti di enolasi. La α-enolasi è ubiquitaria nel citoplasma delle cellule. La β-enolasi è presente principalmente nel tessuto muscolare. La γ-enolasi è specifica dei tessuti neuronali.

L'enzima fa parte di una superfamiglia enzimatica, che contiene un numero molto ampio di enolasi. La reazione catalizzata, quella di disidratazione, è identica per tutti i membri della famiglia; la specificità dei singoli enzimi è legata al singolo substrato su cui sono in grado di agire.

Meccanismo d'azione[modifica | modifica wikitesto]

L'enzima ha un meccanismo d'azione favorito da uno ione Mg2+ che lega il substrato all'enzima nella corretta posizione. Attraverso un secondo ione Mg2+, la catalisi è più efficiente (anch'esso crea un legame con il substrato). La reazione vera e propria, in ogni caso, viene svolta in prossimità di un residuo di istidina.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Holt, A. and Wold, F. The isolation and characterization of rabbit muscle enolase. J. Biol. Chem. 236 (1961) 3227–3231. Entrez PubMed 13908561
  • (EN) Malmström, B.G. Enolase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 5, Academic Press, New York, 1961, pp. 471–494.
  • (EN) Westhead, E.W. and McLain, G. Purification of brewers' and bakers' yeast enolase yielding a single active component. J. Biol. Chem. 239 (1964) 2464–2468. Entrez PubMed 14235523

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

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