Fibroina

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La fibroina della seta è una proteina fibrosa prodotta da ragni, la larva di Bombyx mori e alcuni insetti. Rappresenta la quota proteica maggiore all'interno della fibra di seta grezza, assieme alla sericina; si dispone secondo due filamenti separati ricoperti da uno strato di sericine con funzione cementante. [1][2] La fibroina è costituita da catene polipeptidiche quasi totalmente in conformazione β con disposizione antiparallela.

Struttura primaria della fibroina, (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n

La sua sequenza primaria è caratterizzata dalla presenza di molti residui di alanina e glicina disposti secondo la sequenza amminoacidica ricorrente (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n. L'elevata percentuale di glicina permette di formare un foglietto β molto compatto, che contribuisce alla rigidità della struttura della fibroina e alla genesi della tipica forza della fibra di seta: la struttura è ulteriormente stabilizzata da legami deboli quali legami a idrogeno e legami di van der Waals, che la rendono flessibile.[3] La combinazione di rigidità e resistenza rendono la fibroina il materiale adatto per applicazioni in aree che spaziano dalla biomedicina alla manifattura tessile.

Isoforme[modifica | modifica wikitesto]

La fibroina è in grado di disporsi secondo tre strutture, dette seta I, II e III. La seta I è la forma della fibroina naturale, che acquisisce quando è prodotta dalle ghiandole di Bombyx mori. La seta II si riferisce ad un arrangiamento delle molecole di fibroina che si ottiene a seguito di filatura, che offre una forza maggiore ed è generalmente sfruttata in applicazioni commerciali. La seta III è una struttura di fibroina scoperta recentemente. [4] La seta III è formata prevalentemente all'interfaccia di soluzioni di fibroina (ad esempio interfaccia aria-acqua, interfaccia acqua-olio, ecc.)

Degradazione[modifica | modifica wikitesto]

Molte specie di batteri Amycolatopsis e Saccharotrix sono in grado di degradare sia la fibroina, sia l'acido polilattico.[5]

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ O. Hakimi et al., “Spider and mulberry silkworm silks as compatible biomaterials”,Composites Part B: Engineering, vol. 38 (3), pp. 324--337, article DOI10.1016/j.compositesb.2006.06.012
  2. ^ T. Dyakonov et al., “Design and Characterization of a Silk-Fibroin-Based Drug Delivery Platform Using Naproxen as a Model Drug”, Journal of Drug Delivery, vol. 2012 (2012), article ID 490514
  3. ^ David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.
  4. ^ Regina Valluzzi, Samuel P. Gido, Wayne Muller e David L. Kaplan, Orientation of silk III at the air-water interface, in International Journal of Biological Macromolecules, vol. 24, 2–3, 1999, pp. 237–242, DOI:10.1016/S0141-8130(99)00002-1.
  5. ^ Yutaka Tokiwa, Buenaventurada P. Calabia, Charles U. Ugwu e Seiichi Aiba, Biodegradability of Plastics, in International Journal of Molecular Science, vol. 10, nº 9, September 2009, pp. 3722–3742, DOI:10.3390/ijms10093722, PMC 2769161, PMID 19865515.

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