Discussione:Chaperone molecolare

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.

Credo che per "chaperonine" si voglia specificamente indicare solo una fra le "sottoclassi" proteiche con funzione di chaperones molecolari; in particolare si tratterebbe di quelle con il compito di promuovere l'avvolgimento delle sequenze aminoacidiche "native" verso la forma funzionale "matura" (ben studiata è la proteina batterica GroEL o il complesso CCT negli eucarioti). mentre chaperones con funzione di assistenti la degradazione proteolitica (es. PA700 negli eucarioti). (vedi ad es. Proc. Natl. Acad. Sci. USA Vol. 96, pp. 11033–11040, September 1999) quindi non credo che convenga tanto unire le 2 voci quanto organizzarle secondo una scala tassonomicamente gerarchica. ho detto una stupidata? saluti a tutti. Docfunes.

il concetto espresso da Ducfunes è anche supportato da quanto riporta il libro "I principi di biochimica di Lehninger" D.V.Nelson, M.M.Cox, edizioni Zanichelli, pag.151. In particolare il testo afferma che gli chaperoni molecolati si dividono in Hsp (che impediscono l'aggregazione di polipeptidi non correttamente o non ancora foldati), chaperonine (che favoriscono il folding di per se) e chaperoni enzimatici come la PDI (proteina disolfuro isomerasi).192.167.204.15
Tolgo il templ. richiesta unione dalle due voci.--No2 (msg) 21:15, 2 ott 2008 (CEST)