Dermorfina

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Dermorfina
Dermorphin.svg
Dermorphin 3D spacefill.png
Nomi alternativi
Tirosil-alanil-fenilalanil-glicil-tirosil-prolil-serinamide
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolareC40H50N8O10
Massa molecolare (u)802.89 g/mol
Numero CAS77614-16-5
PubChem5485199
SMILES
CC(C(=O)NC(CC1=CC=CC=C1)C(=O)NCC(=O)NC(CC2=CC=C(C=C2)O)C(=O)N3CCCC3C(=O)NC(CO)C(=O)N)NC(=O)C(CC4=CC=C(C=C4)O)N
Indicazioni di sicurezza

La dermorfina è un epta-peptide isolato per la prima volta dalla pelle delle rane sudamericane appartenenti alla famiglia della Phyllomedusa.[1]. Questo peptide è un oppioide

naturale che agisce come un agonista grazie alla sua potente ed elevata affinità coi μ-recettori degli oppioidi, una classe di recettori con alta affinità per le encefaline e per le beta-endorfine, e bassa invece per le dinorfine.

La dermorfina è come analgesico circa 30-40 volte più potente della morfina, e proprio grazie alla sua alta potenza è meno probabile che induca tolleranza e dipendenza.[2].
La sequenza di amminoacidi della dermorfina è: H-Tyr-D-Ala-Phe-Gly-Tyr-Pro-Ser-NH2.

La dermorfina non è presente nell'organismo umano e degli altri mammiferi, e peptidi costituiti da altri D-aminoacidi simili sono stati rinvenuti solamente in alcune specie di batteri, anfibi e molluschi.[3] In questi organismi, sembra che la dermorfina sia sintetizzata a seguito di una Modificazione post traduzionale di alcuni aminoacidi eseguita da alcuni enzimi isomerasi.[4]. Questo raro processo chimico si rende necessario poiché la D-alanina (presente nella sequenza della dermorfina) non è tra i 20 aminoacidi codificati nel DNA umano, e pertanto il peptide non può essere codificato come gli altri a partire dal genoma.

La dermorfina è stata utilizzata illegalmente nelle corse di cavalli.[5]

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Melchiorri P, Negri L, The dermorphin peptide family, in Gen. Pharmacol., vol. 27, nº 7, 1996, pp. 1099–107, DOI:10.1016/0306-3623(95)02149-3, PMID 8981054.
  2. ^ Broccardo M, Erspamer V, Falconieri Erspamer G, Pharmacological data on dermorphins, a new class of potent opioid peptides from amphibian skin, in Br. J. Pharmacol., vol. 73, nº 3, 1981, pp. 625–31, DOI:10.1111/j.1476-5381.1981.tb16797.x, PMC 2071698, PMID 7195758.
  3. ^ Kreil G, Peptides containing a D-amino acid from frogs and molluscs, in J. Biol. Chem., vol. 269, nº 15, 15 aprile 1994, pp. 10967–70, PMID 8157620.
  4. ^ Heck SD, Faraci WS, Kelbaugh PR, Saccomano NA, Thadeio PF, Volkmann RA, Posttranslational amino acid epimerization: enzyme-catalyzed isomerization of amino acid residues in peptide chains, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 93, nº 9, 1996, pp. 4036–9, DOI:10.1073/pnas.93.9.4036, PMC 39482, PMID 8633012.
  5. ^ Bogdanich W, Turning to Frogs for Illegal Aid in Horse Races, in New York Times, 19 giugno 2012. URL consultato il 19 giugno 2012.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

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