Beta-galattosidasi

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beta-galattosidasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Una molecola di β-galattosidasi da Penicillium
Numero EC3.2.1.23
ClasseIdrolasi
Nome sistematico
β-D-galattoside galattoidrolasi
Altri nomi
colinesterasi vera; colina esterasi I; colinesterasi; acetiltiocolinesterasi; acetilcolina idrolasi; acetil.β-metilcolinesterasi; AcCholE
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB
beta-galattosidasi
Gene
HUGO GLB1
Entrez 2720
Locus Chr. 3 pter-p22
Proteina
Numero CAS 9031-11-2
OMIM 230500
UniProt P16278
PDB 1TG7
Enzima
Numero EC 3.2.1.23



La β-galattosidasi è un enzima idrolitico che catalizza l'idrolisi dei residui terminali di β-D-galattosio nei polisaccaridi noti come β-galattosidi, tramite la rottura dei legami β-glicosidici terminali. Alcune β-galattosidasi sono anche in grado di idrolizzare α-L-arabinosidi, β-D-fucosidi e β-D-glucosidi.

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

La sequenza amminoacidica della β-galattosidasi fu scoperta nel 1970.[1] Quattro catene contengono la proteina che ventiquattro anni dopo si è scoperto essere un tetramero 464-kDa con 222 punti di simmetria. Ogni unità di β-galattosidasi consta di cinque domini, il terzo dei quali è un sito attivo.[2]

Reazione[modifica | modifica wikitesto]

Il sito attivo della β-galattosidasi catalizza l'idrolisi del substrato disaccaride attraverso legame "poco profondo" e "profondo" . Il funzionamento ottimale dell'enzima richiede la presenza dello ione monovalente potassio (K+) e dello ione magnesio divalente (Mg2+). Il β-legame del substrato è fuso da un terminale formato da un gruppo carbossile sulla catena laterale di un acido glutammico.

Nell'E. coli, il nucleofilo nella reazione di sostituzione era ritenuto essere il Glu-461;[3]. Oggi si sa che il Glu-461 è un acido catalizzatore. Il Glu-537 è invece il vero nucleofilo,[4] legato ad un intermediario galattosilico.

Nell'Uomo, il nucleofilo della reazione di idrolisi è il Glu-268.[5]

Ruolo nella fisiopatologia umana[modifica | modifica wikitesto]

Le β-galattosidasi sono enzimi essenziali nel corpo umano. La sua carenza può essere un sintomo della galattosialidosi o della sindrome di Morquio B. Possono catalizzare ad esempio l'idrolisi del disaccaride lattosio nei suoi due monosaccaridi costituenti, il glucosio ed il galattosio. La lattasi, la cui carenza provoca nell'Uomo l'intolleranza al lattosio, è un enzima che fa parte della classe delle β-galattosidasi.

Ruolo in biologia molecolare[modifica | modifica wikitesto]

La β-galattosidasi riveste inoltre un ruolo importante nella storia della biologia molecolare, in quanto il gene del batterio E. coli che codifica per questo enzima, detto LacZ, è stato il primo esempio studiato in dettaglio di regolazione dell'espressione genica, nei confronti della quale costituisce un modello classico. Infatti tale gene è parte di un insieme di geni regolati in modo coordinato detto operone (operone lac), la cui espressione dipende dalla presenza o assenza di lattosio e di altre fonti energetiche nel mezzo di crescita.

Magnifying glass icon mgx2.svgLo stesso argomento in dettaglio: X-gal.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Fowler et. al, The amino acid sequence of β-galactosidase, in J. Biol. Chem., 1970.
  2. ^ Matthews et. al., The structure of E. coli Beta-galactosidase, in C. R. Biologies, 2004.
  3. ^ Gebler et. al., Glu-537, not Glu-461, is the nucleophile in the active site of (lac Z) beta-galactosidase from Escherichia coli, in J. Biol. Chem., 1991.
  4. ^ Yuan et. al., Substitutions for Glu-537 of Beta-galactosidase from Escherichia coli cause large decreases in catalytic activity, in Biochem J, 1994 (archiviato dall'url originale l'8 maggio 2006).
  5. ^ McCarter et. al., Identification of Glu-268 as the Catalytic Nucleophile of Human Lysosomal Beta-galactosidase Precursor by Mass Spectrometry, 1997.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Blakely, J.A. and MacKenzie, S.L. Purification and properties of a β-hexosidase from Sporobolomyces singularis. Can. J. Biochem. 47 (1969) 1021–1025. Entrez PubMed 5389663
  • (EN) Kuby, S.A. and Lardy, H.A. Purification and kinetics of β-D-galactosidase from Escherichia coli, strain K-12. J. Am. Chem. Soc. 75 (1953) 890–896.
  • (EN) Kuo, C.H. and Wells, W.W. β-Galactosidase from rat mammary gland. Its purification, properties, and role in the biosynthesis of 6β-O-D-galactopyranosyl myo-inositol. J. Biol. Chem. 253 (1978) 3550–3556. Entrez PubMed 418065
  • (EN) Landman, O.E. Properties and induction of β-galactosidase in Bacillus megaterium. Biochim. Biophys. Acta 23 (1957) 558–569. Entrez PubMed 13426167
  • (EN) Llanillo, M., Perez, N. and Cabezas, J.A. β-Galactosidase and β-glucosidase activities of the same enzyme from rabbit liver. Int. J. Biochem. 8 (1977) 557–564.
  • (EN) Monod, J. and Cohn, M. La biosynthèse induite des enzymes (adaptation enzymatique). Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 13 (1952) 67–119. Entrez PubMed 14943665
  • (EN) Wallenfels, K. and Malhotra, O.P. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, 1960, pp. 409–430.

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

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