Serina/treonina protein-chinasi SGK
Vai alla navigazione
Vai alla ricerca
| Serina/treonina protein-chinasi SGK | |
|---|---|
 Struttura quaternaria dell'enzima | |
| Numero EC | 2.7.11.1 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| SGK1 | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La serina/treonina protein-chinasi SGK è una sottofamiglia di enzimi chinasici, in particolare protein-chinasi, che è attualmente conosciuta per essere codificata dai geni SGK1, SGK2 e SGK3.[1][2]
Tra i tre geni SGK, l'SGK1 è il più intensamente studiato. Questo gene codifica per una serina / treonina protein-chinasi che è molto simile a quella presente nei ratti che viene indotta dalla risposta glucocorticoidi protein-chinasi (SGK). Questo gene è stato identificato in un elenco di geni regolatori epatocellulari in risposta all'idratazione cellulare o all'edema. L'idratazione cellulare è un segnale catabolico, glicogenolitico e proteolitico stimolante e inibente la sintesi del glicogeno e quella proteica. Questa chinasi ha dimostrato di essere importante per l'attivazione di certi canali del potassio, del sodio e del cloro.
L'espressione di questo gene negli epatociti è stimolata dal fattore di crescita trasformante beta (TGF-β) che partecipa alla fisiopatologia delle complicanze del diabete. Poiché entrambe le espressioni del TGF-β e del SGK sono elevate nella nefropatia diabetica, si ritiene che vi sia un coinvolgimento del SGK nello sviluppo di questa condizione.[3]
La chinasi SGK1 regola il trasportatore del mio-inositolo in condizioni di stress osmotico.[4]
Interazioni[modifica | modifica wikitesto]
Le SGK hanno dimostrato di interagire con il cofattore 2 regolatore dello scambio sodio-idrogeno,[5][6] fosfoinositide-dipendente della chinasi-1,[5][7] l'α-Karioferina 2,[8] il MAPK7[9] e il NEDD4.[10][11]
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ Waldegger S, Barth P, Raber G, Lang F, Cloning and characterization of a putative human serine/threonine protein kinase transcriptionally modified during anisotonic and isotonic alterations of cell volume, in Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 94, n. 9, maggio 1997, pp. 4440–5, DOI:10.1073/pnas.94.9.4440, PMC 20741, PMID 9114008.
- ^ Waldegger S, Erdel M, Nagl UO, Barth P, Raber G, Steuer S, Utermann G, Paulmichl M, Lang F, Genomic organization and chromosomal localization of the human SGK protein kinase gene, in Genomics, vol. 51, n. 2, novembre 1998, pp. 299–302, DOI:10.1006/geno.1998.5258, PMID 9722955.
- ^ Entrez Gene: SGK serum/glucocorticoid regulated kinase, su ncbi.nlm.nih.gov.
- ^ F. Klaus, M. Palmada; R. Lindner; J. Laufer; S. Jeyaraj; F. Lang; C. Boehmer, Up-regulation of hypertonicity-activated myo-inositol transporter SMIT1 by the cell volume-sensitive protein kinase SGK1., in J Physiol, vol. 586, n. 6, marzo 2008, pp. 1539-47, DOI:10.1113/jphysiol.2007.146191, PMID 18202099.
- ^ a b Jaesun Chun, Kwon Taegun, Lee Eunjung, Suh Pann-Ghill, Choi Eui-Ju, Sun Kang Sang, The Na(+)/H(+) exchanger regulatory factor 2 mediates phosphorylation of serum- and glucocorticoid-induced protein kinase 1 by 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1, in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 298, n. 2, United States, ottobre 2002, pp. 207–15, DOI:10.1016/S0006-291X(02)02428-2, ISSN 0006-291X, PMID 12387817.
- ^ C Chris Yun, Chen Yueping, Lang Florian, Glucocorticoid activation of Na(+)/H(+) exchanger isoform 3 revisited. The roles of SGK1 and NHERF2, in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 10, United States, marzo 2002, pp. 7676–83, DOI:10.1074/jbc.M107768200, ISSN 0021-9258, PMID 11751930.
- ^ J Park, Leong M L, Buse P, Maiyar A C, Firestone G L, Hemmings B A, Serum and glucocorticoid-inducible kinase (SGK) is a target of the PI 3-kinase-stimulated signaling pathway, in EMBO J., vol. 18, n. 11, ENGLAND, giugno 1999, pp. 3024–33, DOI:10.1093/emboj/18.11.3024, ISSN 0261-4189, PMC 1171384, PMID 10357815.
- ^ Anita C Maiyar, Leong Meredith L L, Firestone Gary L, Importin-alpha mediates the regulated nuclear targeting of serum- and glucocorticoid-inducible protein kinase (Sgk) by recognition of a nuclear localization signal in the kinase central domain, in Mol. Biol. Cell, vol. 14, n. 3, United States, marzo 2003, pp. 1221–39, DOI:10.1091/mbc.E02-03-0170, ISSN 1059-1524, PMC 151592, PMID 12631736.
- ^ M Hayashi, Tapping R I, Chao T H, Lo J F, King C C, Yang Y, Lee J D, BMK1 mediates growth factor-induced cell proliferation through direct cellular activation of serum and glucocorticoid-inducible kinase, in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 12, United States, marzo 2001, pp. 8631–4, DOI:10.1074/jbc.C000838200, ISSN 0021-9258, PMID 11254654.
- ^ Carol Asher, Sinha Indranil, Garty Haim, Characterization of the interactions between Nedd4-2, ENaC, and sgk-1 using surface plasmon resonance, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 1612, n. 1, Netherlands, maggio. 2003, pp. 59–64, DOI:10.1016/S0005-2736(03)00083-X, ISSN 0006-3002, PMID 12729930.
- ^ Peter M Snyder, Olson Diane R, Thomas Brittany C, Serum and glucocorticoid-regulated kinase modulates Nedd4-2-mediated inhibition of the epithelial Na+ channel, in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 1, United States, Jan. 2002, pp. 5–8, DOI:10.1074/jbc.C100623200, ISSN 0021-9258, PMID 11696533.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Lang F, Cohen P, Regulation and physiological roles of serum- and glucocorticoid-induced protein kinase isoforms., in Sci. STKE, vol. 2001, n. 108, 2002, pp. RE17, DOI:10.1126/stke.2001.108.re17, PMID 11707620.
- Kobayashi T, Cohen P, Activation of serum- and glucocorticoid-regulated protein kinase by agonists that activate phosphatidylinositide 3-kinase is mediated by 3-phosphoinositide-dependent protein kinase-1 (PDK1) and PDK2., in Biochem. J., 339 ( Pt 2), 1999, pp. 319–28, DOI:10.1042/0264-6021:3390319, PMC 1220160, PMID 10191262.
- Park J, Leong ML, Buse P, et al., Serum and glucocorticoid-inducible kinase (SGK) is a target of the PI 3-kinase-stimulated signaling pathway., in EMBO J., vol. 18, n. 11, 1999, pp. 3024–33, DOI:10.1093/emboj/18.11.3024, PMC 1171384, PMID 10357815.
- Kobayashi T, Deak M, Morrice N, Cohen P, Characterization of the structure and regulation of two novel isoforms of serum- and glucocorticoid-induced protein kinase., in Biochem. J., 344 Pt 1, 2000, pp. 189–97, PMC 1220630, PMID 10548550.
- Guan KL, Figueroa C, Brtva TR, et al., Negative regulation of the serine/threonine kinase B-Raf by Akt., in J. Biol. Chem., vol. 275, n. 35, 2000, pp. 27354–9, DOI:10.1074/jbc.M004371200, PMID 10869359.
- Lang F, Klingel K, Wagner CA, et al., Deranged transcriptional regulation of cell-volume-sensitive kinase hSGK in diabetic nephropathy., in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 97, n. 14, 2000, pp. 8157–62, DOI:10.1073/pnas.97.14.8157, PMC 16686, PMID 10884438.
- Brunet A, Park J, Tran H, et al., Protein kinase SGK mediates survival signals by phosphorylating the forkhead transcription factor FKHRL1 (FOXO3a)., in Mol. Cell. Biol., vol. 21, n. 3, 2001, pp. 952–65, DOI:10.1128/MCB.21.3.952-965.2001, PMC 86685, PMID 11154281.
- Hayashi M, Tapping RI, Chao TH, et al., BMK1 mediates growth factor-induced cell proliferation through direct cellular activation of serum and glucocorticoid-inducible kinase., in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 12, 2001, pp. 8631–4, DOI:10.1074/jbc.C000838200, PMID 11254654.
- Zhang BH, Tang ED, Zhu T, et al., Serum- and glucocorticoid-inducible kinase SGK phosphorylates and negatively regulates B-Raf., in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 34, 2001, pp. 31620–6, DOI:10.1074/jbc.M102808200, PMID 11410590.
- Snyder PM, Olson DR, Thomas BC, Serum and glucocorticoid-regulated kinase modulates Nedd4-2-mediated inhibition of the epithelial Na+ channel., in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 1, 2002, pp. 5–8, DOI:10.1074/jbc.C100623200, PMID 11696533.
- Debonneville C, Flores SY, Kamynina E, et al., Phosphorylation of Nedd4-2 by Sgk1 regulates epithelial Na(+) channel cell surface expression., in EMBO J., vol. 20, n. 24, 2002, pp. 7052–9, DOI:10.1093/emboj/20.24.7052, PMC 125341, PMID 11742982.
- Yun CC, Chen Y, Lang F, Glucocorticoid activation of Na(+)/H(+) exchanger isoform 3 revisited. The roles of SGK1 and NHERF2., in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 10, 2002, pp. 7676–83, DOI:10.1074/jbc.M107768200, PMID 11751930.
- Lizcano JM, Deak M, Morrice N, et al., Molecular basis for the substrate specificity of NIMA-related kinase-6 (NEK6). Evidence that NEK6 does not phosphorylate the hydrophobic motif of ribosomal S6 protein kinase and serum- and glucocorticoid-induced protein kinase in vivo., in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 31, 2002, pp. 27839–49, DOI:10.1074/jbc.M202042200, PMID 12023960.
- Waerntges S, Klingel K, Weigert C, et al., Excessive transcription of the human serum and glucocorticoid dependent kinase hSGK1 in lung fibrosis., in Cell. Physiol. Biochem., vol. 12, n. 2-3, 2003, pp. 135–42, DOI:10.1159/000063790, PMID 12077559.
- Busjahn A, Aydin A, Uhlmann R, et al., Serum- and glucocorticoid-regulated kinase (SGK1) gene and blood pressure., in Hypertension, vol. 40, n. 3, 2002, pp. 256–60, DOI:10.1161/01.HYP.0000030153.19366.26, PMID 12215463.
- Brickley DR, Mikosz CA, Hagan CR, Conzen SD, Ubiquitin modification of serum and glucocorticoid-induced protein kinase-1 (SGK-1)., in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 45, 2003, pp. 43064–70, DOI:10.1074/jbc.M207604200, PMID 12218062.
- Itani OA, Liu KZ, Cornish KL, et al., Glucocorticoids stimulate human sgk1 gene expression by activation of a GRE in its 5'-flanking region., in Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., vol. 283, n. 5, 2002, pp. E971–9, DOI:10.1152/ajpendo.00021.2002, PMID 12376324.
