SIRT2

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Avvertenza
Le informazioni qui riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. Questa voce ha solo scopo illustrativo e non sostituisce il parere di un medico: leggi le avvertenze.

La sirtuina deacetilasi-2 NAD dipendente è un enzima è codificata nell'uomo dal gene SIRT2.[1][2][3]

Questo gene codifica un enzima proteico della famiglia delle sirtuine omologo all'enzima proteico del lievito Sir2. I membri della famiglia delle sirtuine sono caratterizzati da un dominio chiave e vengono classificati in quattro classi distinte. Gli studi suggeriscono che le sirtuine umane possono funzionare come proteine intracellulari di regolazione dell'attività mono-ADP-ribosiltransferasi. La proteina codificata da questo gene è inclusa nella classe I della famiglia delle sirtuine. Vi sono due variazioni trascrizionali dovute a splicing alternativo del gene.[3]

Organismi modello[modifica | modifica sorgente]

Le funzioni biochimiche delle sirtuine umane non sono ancora state del tutto chiarite, tuttavia, nel lievito le sirtuine proteiche sono note per la capacità di regolare il silenziamento epigenetico del gene e per la capacità di reprimere la ricombinazione del DNA ricombinante.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Afshar G, Murnane JP, Characterization of a human gene with sequence homology to Saccharomyces cerevisiae SIR2 in Gene, vol. 234, n. 1, agosto 1999, pp. 161–8. DOI:10.1016/S0378-1119(99)00162-6, PMID 10393250.
  2. ^ Frye RA, Characterization of five human cDNAs with homology to the yeast SIR2 gene: Sir2-like proteins (sirtuins) metabolize NAD and may have protein ADP-ribosyltransferase activity in Biochem Biophys Res Commun, vol. 260, n. 1, luglio 1999, pp. 273–9. DOI:10.1006/bbrc.1999.0897, PMID 10381378.
  3. ^ a b Entrez Gene: SIRT2 sirtuin (silent mating type information regulation 2 homolog) 2 (S. cerevisiae).

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

Riviste[modifica | modifica sorgente]

  • Maruyama K, Sugano S, Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides in Gene, vol. 138, n. 1–2, 1994, pp. 171–4. DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8, PMID 8125298.
  • Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, W Liu e RA Gibbs, A "double adaptor" method for improved shotgun library construction in Anal. Biochem., vol. 236, n. 1, 1996, pp. 107–13. DOI:10.1006/abio.1996.0138, PMID 8619474.
  • Yu W, Andersson B, Worley KC, DM Muzny, Y Ding, W Liu, JY Ricafrente, MA Wentland e G Lennon, Large-Scale Concatenation cDNA Sequencing in Genome Res., vol. 7, n. 4, 1997, pp. 353–8. DOI:10.1101/gr.7.4.353, PMC 139146, PMID 9110174.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Akira Suyama e Sumio Sugano, Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library in Gene, vol. 200, n. 1–2, 1997, pp. 149–56. DOI:10.1016/S0378-1119(97)00411-3, PMID 9373149.
  • Frye RA, Phylogenetic classification of prokaryotic and eukaryotic Sir2-like proteins in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 273, n. 2, 2000, pp. 793–8. DOI:10.1006/bbrc.2000.3000, PMID 10873683.
  • Hu RM, Han ZG, Song HD, YD Peng, QH Huang, SX Ren, YJ Gu, CH Huang e YB Li, Gene expression profiling in the human hypothalamus-pituitary-adrenal axis and full-length cDNA cloning in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 97, n. 17, 2000, pp. 9543–8. DOI:10.1073/pnas.160270997, PMC 16901, PMID 10931946.
  • Finnin MS, Donigian JR, Pavletich NP, Structure of the histone deacetylase SIRT2 in Nat. Struct. Biol., vol. 8, n. 7, 2001, pp. 621–5. DOI:10.1038/89668, PMID 11427894.
  • Grozinger CM, Chao ED, Blackwell HE, D Moazed e SL Schreiber, Identification of a class of small molecule inhibitors of the sirtuin family of NAD-dependent deacetylases by phenotypic screening in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 42, 2001, pp. 38837–43. DOI:10.1074/jbc.M106779200, PMID 11483616.
  • Borra MT, O'Neill FJ, Jackson MD, B Marshall, E Verdin, KR Foltz e JM Denu, Conserved enzymatic production and biological effect of O-acetyl-ADP-ribose by silent information regulator 2-like NAD+-dependent deacetylases in J. Biol. Chem., vol. 277, n. 15, 2002, pp. 12632–41. DOI:10.1074/jbc.M111830200, PMID 11812793.
  • De Smet C, Nishimori H, Furnari FB, Oliver Bögler, H.-J. Su Huang e Webster K. Cavenee, A novel seven transmembrane receptor induced during the early steps of astrocyte differentiation identified by differential expression in J. Neurochem., vol. 81, n. 3, 2002, pp. 575–88. DOI:10.1046/j.1471-4159.2002.00847.x, PMID 12065666.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, JG Derge, RD Klausner, FS Collins, L Wagner, CM Shenmen e GD Schuler, Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, n. 26, 2003, pp. 16899–903. DOI:10.1073/pnas.242603899, PMC 139241, PMID 12477932.
  • North BJ, Marshall BL, Borra MT, John M Denu e Eric Verdin, The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase in Mol. Cell, vol. 11, n. 2, 2003, pp. 437–44. DOI:10.1016/S1097-2765(03)00038-8, PMID 12620231.
  • Dryden SC, Nahhas FA, Nowak JE, A.-S. Goustin e M. A. Tainsky, Role for Human SIRT2 NAD-Dependent Deacetylase Activity in Control of Mitotic Exit in the Cell Cycle in Mol. Cell. Biol., vol. 23, n. 9, 2003, pp. 3173–85. DOI:10.1128/MCB.23.9.3173-3185.2003, PMC 153197, PMID 12697818.
  • Fulco M, Schiltz RL, Iezzi S, M.Todd King, Po Zhao, Yoshihiro Kashiwaya, Eric Hoffman, Richard L. Veech e Vittorio Sartorelli, Sir2 regulates skeletal muscle differentiation as a potential sensor of the redox state in Mol. Cell, vol. 12, n. 1, 2003, pp. 51–62. DOI:10.1016/S1097-2765(03)00226-0, PMID 12887892.
  • Hiratsuka M, Inoue T, Toda T, Narimichi Kimura, Yasuaki Shirayoshi, Hideki Kamitani, Takashi Watanabe, Eisaku Ohama e Candice G.T Tahimic, Proteomics-based identification of differentially expressed genes in human gliomas: down-regulation of SIRT2 gene in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 309, n. 3, 2003, pp. 558–66. DOI:10.1016/j.bbrc.2003.08.029, PMID 12963026.
  • Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, Tetsuji Otsuki, Tomoyasu Sugiyama, Ryotaro Irie, Ai Wakamatsu, Koji Hayashi e Hiroyuki Sato, Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs in Nat. Genet., vol. 36, n. 1, 2004, pp. 40–5. DOI:10.1038/ng1285, PMID 14702039.
  • van der Horst A, FOXO4 is acetylated upon peroxide stress and deacetylated by the longevity protein hSir2(SIRT1) in J. Biol. Chem., vol. 279, n. 28, 2004, pp. 28873–9. DOI:10.1074/jbc.M401138200, PMID 15126506.
  • Bae NS, Swanson MJ, Vassilev A, Howard BH, Human histone deacetylase SIRT2 interacts with the homeobox transcription factor HOXA10 in J. Biochem., vol. 135, n. 6, 2005, pp. 695–700. DOI:10.1093/jb/mvh084, PMID 15213244.

Testi[modifica | modifica sorgente]