Proteina trasportante beta-chetoacil-acile sintasi I

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proteina trasportante beta-chetoacil-acile sintasi I
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Numero EC 2.3.1.41
Classe Transferasi
Nome sistematico
acil-[proteina trasportante acili]:malonil-[proteina trasportante acili] C-aciltransferasi (decarbossila)
Altri nomi
β-chetoacil-ACP sintasi I; β-chetoacil sintetasi;β-chetoacil-ACP sintetasi;β-chetoacil-proteina trasportante acili sintetasi; β-chetoacil-[proteina trasportante acili] sintasi; β-chetoacilsintasi; enzima condensante; 3-chetoacil-proteina trasportante acili sintasi; enzima condensante acidi grassi; acil-malonil(proteina trasportante acili)-enzima condensante; acil-malonil proteina trasportante acili-enzima condensante; β-cheetoacil proteina trasportante acili sintasi; 3-ossoacil-[proteina trasportante acili] sintasi; 3-ossoacile:ACP sintasi I; KASI; KAS I; FabF1; FabB
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La proteina trasportante beta-chetoacil-acile sintasi I (o beta-chetoacile-ACP sintasi) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

un acile-[proteina trasportante acili] + un malonile-[proteina trasportante acili] un 3-ossoacile-[proteina trasportante acili] + CO2 + [proteina trasportante acili]

L'enzima è responsabile del passaggio di elongazione della catena nella biosintesi degli acidi grassi. Nel dettaglio, si tratta dell'aggiunta di due atomi di carbonio alla catena dell'acido grasso. Ceppi di Escherichia coli privi di questo enzima sono deficienti in acidi grassi insaturi.

L'enzima è in grado di utilizzare come substrati tioesteri di ACP (da C2 a C16), così come tioesteri di Co-A (da C4 a C16). La specificità di substrato è molto simile a quella della beta-chetoacil-ACP sintasi II (l'unica differenza consiste nella maggiore attività di quest'ultimo nei confronti della palmitoleoil-ACP (C16Δ9).

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Cronan, J.E., Jr. and Rock, C.O., Biosynthesis of membrane lipids in Neidhardt, F.C. (a cura di), Escherichia coli and Salmonella: Cellular and Molecular Biology, 2nd, Washington, DC, ASM Press, 1996, pp. 612–636.
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