Procollagene-lisina 5-diossigenasi
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| procollagene-lisina 5-diossigenasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.14.11.4 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| procollagene-L-lisina,2-ossoglutarato:ossigeno ossidoreduttasi (5-idrossila) | |
| Altri nomi | |
| lisina idrossilasi; lisina,2-ossoglutarato 5-diossigenasi; protocollagene lisina diossigenasi; collagene lisina idrossilasi; lisina-2-ossoglutarato diossigenasi; lisil idrossilasi; lisilprotocollagene diossigenasi; protocollagene lisil idrossilasi; peptidil-lisina, 2-ossoglutarato: ossigeno ossidoreductasi; peptidillisina, 2-ossoglutarato:ossigeno 5-ossidoreduttasi; protocollagene lisina idrossilasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La procollagene-lisina 5-diossigenasi (nota comunemente anche con il nome di lisil idrossilasi) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- procollagene L-lisina + 2-ossoglutarato + O2 ⇄ procollagene 5-idrossi-L-lisina + succinato + CO2
L'enzima catalizza la reazione di idrossilazione (l'aggiunta di un gruppo ossidrlico) di un residuo di lisina formando l'amminoacido modificato idrossilisina.
Questo amminoacido modificato si trova nelle molecole di collagene dove partecipa alla formazione di legami crociati tra le catene alfa del collagene e tra le molecole di tropocollageno nelle fibe di collagene stabilizzando queste molecole.
Per il funzionamento di questo enzima è necessario un atomo di ferro allo stato di ossidazione +2 (Fe2+), ossigeno molecolare e ascorbato (vitamina C).
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Hausmann, E., Cofactor requirements for the enzymatic hydroxylation of lysine in a polypeptide precursor of collagen, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 133, 1967, pp. 591–598, Entrez PubMed 6033801.
- Rhoads, R.E. and Udenfriend, S., Decarboxylation of α-ketoglutarate coupled to collagen proline hydroxylase, in Proc. Natl Acad. Sci. USA, vol. 60, 1968, pp. 1473–1478, Entrez PubMed 5244754.
