Piruvato deidrogenasi
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1.2.4.1
| piruvato deidrogenasi |
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La piruvato deidrogenasi è un enzima, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, del complesso enzimatico della piruvato deidrogenasi (o Pyruvate Dehydrogenase Complex, abbreviato come PDC). Catalizza la seguente reazione:
- piruvato + lipoillisina ⇄ S-acetildiidrolipoillisina + CO2
La reazione catalizzata dal complesso consiste nella decarbossilazione ossidativa del piruvato ad acetil-CoA. Per questo motivo, il PDC costituisce un fondamentale punto di snodo nel metabolismo glucidico, dal momento che collega la glicolisi al ciclo di Krebs.
Più nel dettaglio, la piruvato deidrogenasi (spesso nominata con la sigla E1) catalizza la reazione principale del processo. La tiamina pirofosfato (TPP), cofattore dell'enzima, è infatti in grado di reagire inizialmente con il piruvato, generandone la decarbossilazione ossidativa. Il gruppo acetile (CH3C(O)-) diventa un idrossietile legato covalentemente a TPP. Nel passaggio successivo, l'enzima trasferisce due elettroni ed il gruppo acetile su una molecola di acido lipoico. Ciò porta ad una riduzione dell'acido lipoico e alla formazione di un tioestere acetilico sulla molecola di acido lipoico stessa.
L'attività della piruvato deidrogenasi è stimolata dall'insulina e competitivamente inibita da ATP, NADH, piruvato Ca2+ ed acetil-CoA.
[modifica] Bibliografia
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