Mioglobina

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La mioglobina è una proteina globulare la cui funzione specifica è quella di legare reversibilmente l'ossigeno. Fu studiata dal vincitore del Nobel John Kendrew attraverso i tessuti di cetaceo (capodoglio).

Funzione[modifica | modifica sorgente]

La sua funzione fisiologica è quella di trasportatore intracellulare di ossigeno in cellule specializzate (fibrocellule muscolari) che per espletare al meglio la loro funzione contrattile in condizioni aerobiche richiedono che grosse quantità di ossigeno siano convogliate verso i mitocondri per le necessità della catena respiratoria. La mioglobina, in pratica, favorisce una rapida diffusione dell'ossigeno in queste cellule ed il suo meccanismo di azione è alquanto diverso da quello della emoglobina. Pertanto, si trova in grande quantità nei muscoli a cui conferisce il caratteristico colore rosso dovuto all'eme.

Struttura[modifica | modifica sorgente]

Exquisite-kfind.png Per approfondire, vedi Istidina prossimale e Istidina distale.

La sua struttura è simile a quelle delle subunità dell'emoglobina condividendo lo stesso "fold" (globin fold), ma ne differisce nella funzione in quanto ha un'affinità per l'ossigeno sei volte superiore e non è una proteina allosterica. La mioglobina è costituita da 153 residui aminoacidici ed è una proteina globulare costituita da una singola catena polipeptidica avvolta su sé stessa a formare 8 alfa-eliche, a differenza dell'emoglobina, che è tetramerica. Da ciò deriva il fatto che la mioglobina è capace di legare solo una molecola di ossigeno per volta.
La singola catena polipeptidica della mioglobina contiene come gruppo prostetico l'eme, con al centro un atomo di ferro ferroso, (Fe2+), proprio come l'emoglobina. Il Fe può formare altri 2 legami, uno su ciascuna della 2 facce del piano dell'eme e che formano il V e il VI sito di coordinazione. Nella mioglobina il V sito di di coordinazione è occupato da un'istidina (His F8)della proteina, chiamata istidina prossimale. Nella deossimioglobina, il sesto sito di coordinazione è vuoto e perciò è disponibile per il legame con l'ossigeno. Il legame della molecola di ossigeno al sesto sito di coordinazione dello ione ferro causa un notevole riordinamento degli elettroni del ferro che diventa più piccolo e può così spostarsi nel piano della porfirina. Il legame dell'ossigeno al ferro dell'eme è accompagnato dal parziale trasferimento di un elettrone dallo ione ferroso all'ossigeno. La struttura che si forma può essere descritta come un complesso tra lo ione ferrico (Fe3+) e lo ione superossido. Per evitare possibili danni causati dal rilascio dell'ossigeno sotto forma di ione superossido nella tasca idrofobica in cui è alloggiato l'eme di trova un altro residuo di istidina (His E7) chiamata istidina distale, che forma un legame H con l'ossigeno. In questo modo la componente proteica della mioglobina controlla la reattività intrinseca dell'eme, rendendolo più adatto a legare reversibilmente l'ossigeno. Recentemente è stato dimostrato come l'istidina distale (His E7) controlli l'ingresso e l'uscita del substrato tramite uno switch strutturale che permette di accedere alla tasca distale.

In caso di lisi delle fibrocellule muscolari (rabdomiolisi) per traumi o malattie (es. infarto cardiaco), la mioglobina può fuoriuscire dalle fibre muscolari ed essere trasportata nel sangue (mioglobinemia); dal sangue essa viene convogliata a livello renale per essere eliminata (mioglobinuria). Una condizione di mioglobinemia elevata (per esempio da esteso trauma da schiacciamento muscolare, come si riscontra in persone sepolte durante terremoti devastanti o traumi da schiacciamento per incidenti automobilistici o ferroviari, ecc.) può portare a insufficienza renale acuta e causare la morte.

La mioglobina viene utilizzata da alcuni animali marini anche per trattenere una maggiore quantità di ossigeno di riserva e quindi resistere più a lungo senza respirare come ad esempio nei cetacei.

Voci correlate[modifica | modifica sorgente]