Metalloproteasi

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Le metalloproteasi (o metalloproteinasi) costituiscono una famiglia di enzimi del gruppo delle proteasi, classificate in base alla natura dei più importanti gruppi funzionali nel loro sito attivo. Questi sono enzimi proteolitici il cui meccanismo catalitico comporta la presenza di un metallo. La maggior parte sono metalloproteasi zinco-dipendenti, ma alcune usano cobalto. Lo ione metallico è coordinato alla proteina attraverso tre ligandi. I ligandi che coordinano lo ione metallico possono variare tra istidina, glutammato, aspartato, lisina e arginina. La quarta posizione di coordinazione è occupata labilmente da una molecola d'acqua.

Le metalloproteasi possono essere suddivise in due sottogruppi:

  • Ad attività endopeptidasica: Metalloendopeptidasi numero EC 3.4.24[1]

Il trattamento con agenti chelanti come l'EDTA porta alla completa inattivazione. L'EDTA è un chelante che lega fortemente lo zinco, che è essenziale per l'attività.

Le metallo-proteine governano la penetrazione delle cellule tumorali nei tessuti e nei vasi e sono inibite in vitro dall’epigallocatechina gallata, curcumina, quercetina, resveratrolo, genisteina, vitamina C, vitamina E.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ a b (EN) 3.4.17 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.