IgM

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Schema della struttura di un'IgM in forma secretoria: in azzurro le catene pesanti μ; in giallo le catene leggere; in verde i ponti disolfuro che collegano le cinque IgM; in rosso le catene J.

Le immunoglobuline M (IgM) sono un tipo di anticorpi, cioè molecole coinvolte nella risposta immunitaria dell'organismo umano. Sono sintetizzate dai linfociti B, e più precisamente dalle plasmacellule.

Le IgM hanno due funzioni, che si rispecchiano nelle due possibili conformazioni in cui possono essere sintetizzate:

  • se vengono prodotte in forma monomerica, rimangono ancorate sulla superficie dei linfociti B vergini o naïve (cioè non ancora attivati) e funzionano da recettore per l'antigene, ossia captano le molecole estranee con cui il linfocita viene a contatto e trasmettono al suo interno un segnale che lo attiva;
  • se vengono prodotte in forma pentamerica (vedi figura), ossia come un complesso di 5 monomeri legati assieme da ponti disolfuro, vengono secrete nell'ambiente extracellulare e svolgono un'importantissima funzione di opsonizzazione e di attivazione del complemento.

Struttura[modifica | modifica sorgente]

Una singola molecola di IgM è composta, come tutte le immunoglobuline, da due catene pesanti e due catene leggere. Nel caso particolare delle IgM, le catene leggere sono uguali a quelle presenti in tutti gli altri tipi di immunoglobuline, mentre le catene pesanti sono di tipo μ, cioè contengono una regione costante Cμ diversa da quelle di tutti gli altri anticorpi: questa regione è costituita da quattro domini Ig, analogamente alla regione Cε delle IgE, mentre nelle altre tre classi di anticorpi (IgA, IgD, IgG e relative sottoclassi) la regione costante è costituita solo da tre domini Ig.

Le IgM in forma secretoria si organizzano in un pentamero formato da cinque IgM singole: questi cinque monomeri sono mantenuti assieme da legami covalenti che si formano tra le sequenze terminali delle catene pesanti μ. Inoltre, a questi pentameri si lega una proteina addizionale di 15 kD, la cosiddetta catena J (da joining, "collegare"), che rimane legata alla sequenza terminale per mezzo di ponti disolfuro e stabilizza l'intero complesso.

Le IgM possono essere prodotte nelle loro due forme, monomerica (di membrana) e pentamerica (di secrezione), per merito di una differenza a livello del dominio Ig Cμ4 (ossia del quarto ed ultimo dominio Ig della catena pesante). Nelle IgM secrete, infatti, questo dominio termina con amminoacidi carichi ed idrofili, che quindi non tendono a rimanere intrappolati nella membrana cellulare delle plasmacellule; nella forma di membrana, invece, il dominio C4 è composto da 26 amminoacidi idrofobici, che si approfondano nella membrana plasmatica, ancorando saldamente l'anticorpo alla superficie cellulare.[1]

Funzioni[modifica | modifica sorgente]

IgM monomeriche[modifica | modifica sorgente]

Linfocita B vergine con i suoi due tipi di recettori di membrana.

Le IgM sono uno dei due tipi di molecole che si ritrovano sulla membrana del linfocita B immaturo, assieme alle IgD. La loro funzione principale è di captare gli antigeni circolanti per i quali sono specifiche e di trasmettere all'interno del linfocita il segnale di attivazione, che lo porterà a differenziarsi in una plasmacellula secernente anticorpi.

Le IgM vengono prodotte già in uno stadio molto precoce della maturazione dei linfociti B: catene μ possono essere ritrovate già nel citoplasma dei linfociti pre-B, dove vengono assemblate con una catena leggera sostitutiva e permettono la formazione del recettore pre-B, utilissimo ai fini della selezione positiva.

Dopo l'attivazione del linfocita per il contatto con l'antigene ed il suo differenziamento in cellula secernente anticorpi, le IgM subiscono un processo di maturazione dell'affinità per l'antigene, per cui vengono prodotte IgM ad alta affinità non più in forma di membrana ma in forma secretoria.[2]

IgM pentameriche[modifica | modifica sorgente]

Le IgM sono sintetizzate precocemente nelle risposte immunitarie, ovvero sono i primi anticorpi ad essere secreti dalle plasmacellule in ordine temporale (seguite in un secondo tempo dalle IgG). La principale funzione delle IgM è l'opsonizzazione: essendo pentameriche, esse dispongono infatti del quintuplo di siti di legame rispetto a tutte le altre immunoglobuline, e perciò sono opsonine molto efficaci.

Contrariamente alla maggior parte delle opsonine (IgG, complemento, fibrina), la funzione principale delle IgM non è però quella di favorire la fagocitosi della particella opsonizzata da parte delle cellule immunitarie: pochissimi fagociti possiedono, infatti, un recettore specifico per la porzione Fc delle IgM. La loro funzione principale è invece quella di attivare il complemento: le IgM sono infatti i migliori iniziatori della via classica dell'attivazione del complemento, meglio ancora delle IgG.

Diagnostica[modifica | modifica sorgente]

Essendo le IgM i primi anticorpi prodotti dalle plasmacellule nel corso di un'infezione, possono essere usate nella diagnostica di laboratorio per stabilire se un paziente ha o meno un processo infettivo in corso. Il dosaggio anticorpale ricerca nel sangue (o nei tessuti) del paziente la presenza sia delle IgM che delle IgG: a seconda di quale di queste due popolazioni è prevalente, si può stabilire con una certa approssimazione da quanto tempo è iniziato il processo infiammatorio.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Antigeni e anticorpi in Immunologia cellulare e molecolare, 4ª ed., Padova, Piccin, 2002, pagg. 52-55.
  2. ^ Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Maturazione di Linfociti ed Espressione dei Geni del Recettore per l'Antigene in Immunologia cellulare e molecolare, 4ª ed., Padova, Piccin, 2002, pag. 152.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Immunologia cellulare e molecolare, 4ª ed., Padova, Piccin, 2002, ISBN 88-299-1622-6.
  • Michele La Placa, et al., Principî di microbiologia medica, 10ª ed., Bologna, Società Editrice Esculapio, 2006.
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