Furina (enzima)

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
furina
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 3.4.21.75
Classe Idrolasi
Altri nomi
proormone convertasi; PACE; serina proteinasi PACE; PC1; SPC3; proproteina convertasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La furina è un enzima appartenente alla classe delle idrolasi che catalizza il rilascio di proteine mature a partire da precursori attraverso il taglio di legami -Arg-Xaa-Yaa-Arg┼ (Xaa può essere un qualsiasi amminoacido e Yaa arginina o lisina). Tra le proteine mature rilasciate dalla furina figurano l'albumina, il componente del complemento C3 ed il fattore di von Willebrand.

La furina appartiene alla famiglia di peptidasi S8 (famiglia della subtilisina) ed è strutturalmente e funzionalmente simile alla kexina. Si tratta di enzimi attivati da ioni Ca2+, contenenti cisteina nei pressi dell'istidina attiva ed inibiti da p-mercuriobenzoato. Nei mammiferi sono stati identificati tre enzimi correlati alla furina: PC2, PC3 e PC4.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Van de Ven, W.J.M., Voorberg, J., Fontijn, R., Pannekoek, H., van den Ouweland, A.M.W., van Duijnhoven, H.L.P., Roebroek, A.J.M. and Siezen, R.J. Furin is a subtilisin-like proprotein processing enzyme in higher eukaryotes. Mol. Biol. Rep. 14 (1990) 265–275. Entrez PubMed 2094803
  • Van de Ven, W.J.M., Creemers, J.W.M. and Roebroek, A.J.M. Furin: the prototype mammalian subtilisin-like proprotein-processing enzyme. Endoproteolytic cleavage at paired basic residues of proproteins of the eukaryotic secretory pathway. Enzyme 45 (1991) 257–270. Entrez PubMed 1843280
  • Hatsuzawa, K., Murakami, K. and Nakayama, K. Molecular and enzymatic properties of furin, a Kex2-like endoprotease involved in precursor cleavage at Arg-X-Lys/Arg-Arg sites. J. Biochem. (Tokyo) 111 (1992) 296–301. Entrez PubMed 1587790
  • Seidah, N.G. and Chrétien, M. Proprotein and prohormone convertases of the subtilisin family: recent developments and future perspectives. Trends Endocrinol. Metab. 3 (1992) 133–140.
  • Steiner, D.F., Smeekens, S.P., Ohagi, S. and Chan, S.J. The new enzymology of precursor processing endoproteases. J. Biol. Chem. 267 (1992) 23435–23438. Entrez PubMed 1429684
biologia Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia