Fosfoglicerato chinasi

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Fosfoglicerato chinasi 1
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Numero EC 2.7.2.3
Classe Transferasi
Nome sistematico
ATP:3-fosfo-D-glicerato 1-fosfotransferasi
Altri nomi
PGK; 3-PGK; 3-fosfoglicerato chinasi; glicerato-3-fosfato chinasi; glicerofosfato chinasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La fosfoglicerato chinasi è un enzima del gruppo delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

ATP + 3-fosfo-D-glicerato = ADP + 3-fosfo-D-gliceroil-fosfato

L'enzima è coinvolto nella settima reazione della glicolisi che produce 3-fosfoglicerato e ATP a partire da 1,3-bisfosfoglicerato e ADP. Questo genere di produzione di ATP, che si serve della fosforilazione diretta di ADP, è definita fosforilazione al livello del substrato: è infatti resa possibile dalla presenza dell'1,3-bisfosfoglicerato, un substrato ad alto potenziale di trasferimento di un gruppo fosfato.

Meccanismo d'azione[modifica | modifica wikitesto]

L'enzima è composto di due regioni collegate da un braccio flessibile. Quella superiore è preposta al legame con l'ADP; quella inferiore presenta una tasca interna per l'1,3-bisfosfoglicerato.

La fosfoglicerato chinasi, concretamente, sposta il fosfato presente sull'estremità carbossilica dell'1,3-bisfosfoglicerato (in posizione 1) sull'ADP. Questo genere di processo deve avvenire in un ambiente riparato dall'esterno e dalla soluzione acquosa in cui si trova l'enzima. All'interno dell'enzima dunque, è presente una tasca che ripara la reazione dalle eventuali interferenze delle molecole di acqua, che potrebbero portare ad una errata idrolisi del fosfato presente sull'1,3-bisfosfoglicerato, che porterebbero ad uno spreco di molecole ad alta energia. Anche le altre chinasi della via glicolitica, come la esochinasi, la fosfofruttochinasi e la piruvato chinasi hanno una struttura simile, di fatto sensibile alla presenza del substrato.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Axelrod, B. and Bandurski, R.S. Phosphoglyceroyl kinase in higher plants. J. Biol. Chem. 204 (1953) 939–948.
  • (EN) Bücher, T. Über ein phosphatübertragendes Gärungsferment. Biochim. Biophys. Acta 1 (1947) 292–314.
  • (EN) Hashimoto, T. and Yoshikawa, H. Crystalline phosphoglycerate kinase from human erythrocytes. Biochim. Biophys. Acta 65 (1962) 355–357. Entrez PubMed 13960866
  • (EN) Rao, D.R. and Oespar, P. Purification and properties of muscle phosphoglycerate kinase. Biochem. J. 81 (1961) 405–411.