Enzima attivante la formato-C-acetiltrasferasi
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| enzima attivante la formato-C-acetiltrasferasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.97.1.4 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| [formato C-acetiltransferasi]-glicina diidroflavodossina:S-adenosil-L-metionina ossidoreduttasi (taglia la S-adenosil-L-metionina) | |
| Altri nomi | |
| PFL attivasi; PFL-glicina:S-adenosil-L-metionina H transferasi (flavodossina-ossidante, taglia la S-adenosil-L-metionina); enzima che attiva la formato acetiltransferasi; formato acetiltransferasi-glicina diidroflavodossina:S-adenosil-L-metionina ossidoreduttasi (taglia S-adenosil-L-metionina) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La enzima attivante la formato-C-acetiltrasferasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- S-adenosil-L-metionina + diidroflavodossina + formato C-acetiltransferasi-glicina ⇄ 5′-deossiadenosina + L-metionina + flavodossina semichinone + radicale formato C-acetiltransferasi-glicin-2-ile
L'enzima contiene ferro e zolfo. Un singolo residuo di glicina della formato C-acetiltransferasi (numero EC 2.3.1.54[1]), è ossidato nel corrispondente radicale mediante trasferimento di un H dal suo CH2 all'AdoMet con concomitante taglio della seconda.
La reazione richiede Fe2+. Il primo passaggio è la riduzione della AdoMet per generare metionina, ed il radicale 5′-deossiadenosin-5-ile, che poi estrae un radicale idrogeno dal residuo di glicina.
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Frey, P.A., Radical mechanisms in enzymatic catalysis, in Annu. Rev. Biochem., vol. 70, 2001, pp. 121–148, Entrez PubMed 11395404.
- Wagner, A.F.V., Frey, M., Neugebauer, F.A., Schäfer, W. and Knappe, J., The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 89, 1992, pp. 996–1000, Entrez PubMed 1310545.
- Frey, M., Rothe, M., Wagner, A.F.V. and Knappe, J., Adenosylmethionine-dependent synthesis of the glycyl radical in pyruvate formate-lyase by abstraction of the glycine C-2 pro-S hydrogen atom, in J. Biol. Chem., vol. 269, 1994, pp. 12432–12437, Entrez PubMed 8175649.
