Eme ossigenasi

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eme ossigenasi
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Numero EC 1.14.99.3
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
eme,idrogeno-donatore:ossigeno ossidoreduttasi (α-metene-ossidante, idrossilante)
Altri nomi
proteine ORP33; eme ossigenasi (deciclizza); eme ossidasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La eme ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

eme + 3 AH2 + 3 O2 biliverdina + Fe2+ + CO + 3 A + 3 H2O

Richiede NADH o NADPH e la NADPH-emoproteina reduttasi (numero EC 1.6.2.4[1]). Gli atomi terminali di ossigeno, che sono incorporati nel gruppo carbonilico degli anelli pirrolici A e B della biliverdina derivano da due molecole separate di ossigeno. La terza molecola di ossigeno fornisce l'atomo che converte il carbonioα in CO. Il ferro centrale deriva dallo stato ridotto del NAD(P)H.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 1.6.2.4 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Lad, L., Schuller, D.J., Shimizu, H., Friedman, J., Li, H., Ortiz de Montellano, P.R. and Poulos, T.L., Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1 in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 7834–7843, Entrez PubMed 12500973.
  • Noguchi, M., Yoshida, T. and Kikuchi, G., Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX α in FEBS Lett., vol. 98, 1979, pp. 281–284, Entrez PubMed 105935.
  • Yoshida, T., Takahashi, S. and Kikuchi, J., Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes in J. Biochem. (Tokyo), vol. 75, 1974, pp. 1187–1191, Entrez PubMed 4370250.
  • Sunderman, F.W., Jr., Downs, J.R., Reid, M.C. and Bibeau, L.M., Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity in Clin. Chem., vol. 28, 1982, pp. 2026–2032, Entrez PubMed 6897023.
  • Maines, M.D., Ibrahim, N.G. and Kappas, K., Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver in J. Biol. Chem., vol. 252, 1977, pp. 5900–5903, Entrez PubMed 18477.
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