Diftina sintasi
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| diftina sintasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 2.1.1.98 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| S-adenosil-L-metionina:2-(3-carbossi-3-amminopropil)-L-istidina metiltransferasi | |
| Altri nomi | |
| S-adenosil-L-metionina:fattore di elongazione 2 metiltransferasi; diftina metiltransferasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La diftina sintasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- S-adenosil-L-metionina + 2-(3-carbossi-3-amminopropil)-L-istidina ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + 2-[3-carbossi-3-(metilammonio)propil]-L-istidina
La 2-[3-Carbossi-3-(metilammonio)propil]-L-istidina ad il corrispondente composto dimetil possono agire come accettori; il prodotto trimetilato, la diftina, è convertita in diftamide dalla diftina:ammonio ligasi (numero EC 6.3.2.22[1]).
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Chen, J.-Y.C. and Bodley, J.W., Biosynthesis of diphthamide in Saccharomyces cerevisiae. Partial purification and characterization of a specific S-adenosylmethionine:elongation factor 2 methyltransferase, in J. Biol. Chem., vol. 263, 1988, pp. 11692–11696, Entrez PubMed 3042777.
- Moehring, J.M. and Moehring, T.J., The post-translational trimethylation of diphthamide studied in vitro, in J. Biol. Chem., vol. 263, 1988, pp. 3840–3844, Entrez PubMed 3346227.
