Colina O-acetiltransferasi

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Se riscontri problemi nella visualizzazione dei caratteri, clicca qui.
colina O-acetiltransferasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale basato su PDB 2fy2.
Numero EC 2.3.1.6
Classe Transferasi
Nome sistematico
acetil-CoA:colina O-acetiltransferasi
Altri nomi
colina acetilasi; colina acetiltransferasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La colina O-acetiltransferasi, spesso abbreviata ChAT, è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

acetil-CoA + colina CoA + acetilcolina

Ovvero è necessaria per sintetizzare il neurotrasmettitore acetilcolina a partire da colina ed acetil-coenzima A. Il propanoil-CoA può agire, anche se più lentamente, al posto dell'acetil-CoA.

La ChAT è sintetizzata nel corpo dei neuroni e trasferita alla terminazione nervosa attraverso il flusso assonico. Nell'uomo è sintetizzata a codificata a partire dal gene CHAT[1].

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ William L. Strauss, Robert R. Kemper, Parul Jayakar, Chuang Fong Kong, Louis B. Hersh, Dana C. Hilt, Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11–q22.2 by in situ hybridization in Genomics, vol. 9, nº 2, 1991, pp. 396–398, DOI:10.1016/0888-7543(91)90273-H.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Berman, R., Wilson, I.B. and Nachmansohn, D., Choline acetylase specificity in relation to biological function in Biochim. Biophys. Acta, vol. 12, 1953, pp. 315–324, Entrez PubMed 13115440.
  • Berry, J.F. and Whittaker, V.P., The acyl-group specificity of choline acetylase in Biochem. J., vol. 73, 1959, pp. 447–458, Entrez PubMed 13799882.
  • Fritz, I.B. and Schultz, S.K., Carnitine acetyltransferase. II. Inhibition by carnitine analogues and by sulfhydryl reagents in J. Biol. Chem., vol. 240, 1965, pp. 2188–2192, Entrez PubMed 14299645.
  • Schuberth, J., Choline acetyltransferase. Purification and effect of salts on the mechanism of the enzyme-catalysed reaction in Biochim. Biophys. Acta, vol. 122, 1966, pp. 470–481.