Brefeldina A

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La brefeldina A è una tossina fungina prodotta da fungo Eupenicillium brefeldianum, ma è anche un inibitore del trasporto endocellulare dall'apparato di Golgi al reticolo endoplasmatico, è stato osservato inibire anche la transcitosi a livello del rene del cane[1].

Il target cellulare della brefeldina A sembra essere un certo tipo di Guanine nucleotide exchange factors (GEFs) o fattori di scambio del GTP responsabili dell'attivazione di una GTPasi chiamata ARF1p. Questa Arf1p, a sua volta, è coinvolta nella formazione di vescicole di trasporto reclutate dalle proteine di rivestimento delle membrane intracellulari.

La brefeldina A è stato inizialmente isolato come un antibiotico,[2] ma viene ora, soprattutto, usatoa nella ricerca delle proteine di trasporto.

La brefeldina A in presenza dell'enzima CD38 forma un metabolita che è in grado di inibire i processi di regolazione cellulare mediati dal complesso molecolare CtBP1/BARS, bloccando così la duplicazione cellulare.[3]

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Taub ME, Shen WC, Regulation of pathways within cultured epithelial cells for the transcytosis of a basal membrane-bound peroxidase-polylysine conjugate in J. Cell. Sci., 106 ( Pt 4), dicembre 1993, pp. 1313–21, PMID 8126110.
  2. ^ Tamura G, Ando K, Suzuki S, Takatsuki A, Arima K, Antiviral activity of brefeldin A and verrucarin A in J. Antibiot., vol. 21, nº 2, febbraio 1968, pp. 160–1, PMID 4299889.
  3. ^ La tossina di un fungo per curare il cancro - Salute - Tgcom24. URL consultato il 29 luglio 2013.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • P. Liberali, E. Kakkonen; G. Turacchio; C. Valente; A. Spaar; G. Perinetti; RA. Böckmann; D. Corda; A. Colanzi; V. Marjomaki; A. Luini, The closure of Pak1-dependent macropinosomes requires the phosphorylation of CtBP1/BARS. in EMBO J, vol. 27, nº 7, aprile 2008, pp. 970-81, DOI:10.1038/emboj.2008.59, PMID 18354494.
  • JW. Hewett, B. Tannous; BP. Niland; FC. Nery; J. Zeng; Y. Li; XO. Breakefield, Mutant torsinA interferes with protein processing through the secretory pathway in DYT1 dystonia cells. in Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 104, nº 17, aprile 2007, pp. 7271-6, DOI:10.1073/pnas.0701185104, PMID 17428918.
  • X. Zhao, A. Claude; J. Chun; DJ. Shields; JF. Presley; P. Melançon, GBF1, a cis-Golgi and VTCs-localized ARF-GEF, is implicated in ER-to-Golgi protein traffic. in J Cell Sci, vol. 119, Pt 18, settembre 2006, pp. 3743-53, DOI:10.1242/jcs.03173, PMID 16926190.
  • HM. Kent, HT. McMahon; PR. Evans; A. Benmerah; DJ. Owen, Gamma-adaptin appendage domain: structure and binding site for Eps15 and gamma-synergin. in Structure, vol. 10, nº 8, agosto 2002, pp. 1139-48, PMID 12176391.
  • Y. Sato, Y. Koshita; M. Hirayama; T. Matuyama; H. Wakimoto; H. Hamada; Y. Nitsu, Augmented antitumor effects of killer cells induced by tumor necrosis factor gene-transduced autologous tumor cells from gastrointestinal cancer patients. in Hum Gene Ther, vol. 7, nº 15, ottobre 1996, pp. 1895-905, DOI:10.1089/hum.1996.7.15-1895, PMID 8894681.