Beta-galattosidasi

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beta-galattosidasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Una molecola di beta galattosidasi da Penicillium
Numero EC 3.2.1.23
Classe Idrolasi
Nome sistematico
β-D-galattoside galattoidrolasi
Altri nomi
colinesterasi vera; colina esterasi I; colinesterasi; acetiltiocolinesterasi; acetilcolina idrolasi; acetil.β-metilcolinesterasi; AcCholE
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB
beta galattosidasi
Gene
HUGO GLB1
Entrez 2720
Locus Chr. 3 pter-p22
Proteina
OMIM 230500
UniProt P16278
PDB 1TG7
Enzima
EC number 3.2.1.23

La beta-galattosidasi è un enzima idrolitico che catalizza l'idrolisi dei residui terminali di β-D-galattosio nei polisaccaridi noti come beta-galattosidi, tramite la rottura dei legami beta-glicosidici terminali. Alcune beta-galattosidasi sono anche in grado di idrolizzare α-L-arabinosidi, β-D-fucosidi e β-D-glucosidi.

Struttura[modifica | modifica sorgente]

La sequenza amminoacidica della beta-galattosidasi fu scoperta nel 1970.[1] Quattro catene contengono la proteina che ventiquattro anni dopo si è scoperto essere un tetramero 464-kDa con 222 punti di simmetria. Ogni unità di beta-galattosidasi consta di cinque domini, il terzo dei quali è un sito attivo.[2]

Reazione[modifica | modifica sorgente]

Il sito attivo della beta-galattosidasi catalizza l'idrolisi del substrato disaccaride attraverso legame "poco profondo" e "profondo" . Il funzionamento ottimale dell'enzima richiede la presenza dello ione monovalente potassio (K+) e dello ione magnesio divalente (Mg2+). Il beta-legame del substrato è feso da un terminale formato da un gruppo carbossile sulla catena laterale di un acido glutammico.

Nell' E. coli, il nucleofilo nella reazione di sostituzione era ritenuto essere il Glu-461;[3]. Oggi si sa che il Glu-461 è un acido catalizzatore. Il Glu-537 è invece il vero nucleofilo,[4] legato ad un intermediario galattosilico.

Nell'Uomo, il nucleofilo della reazione di idrolisi è il Glu-268.[5]

Ruolo nella fisiopatologia umana[modifica | modifica sorgente]

Le Beta-galattosidasi sono enzimi essenziali nel corpo umano. La sua carenza può essere un sintomo della galattosialidosi o della sindrome di Morquio B. Possono catalizzare ad esempio l'idrolisi del disaccaride lattosio nei suoi due monosaccaridi costituenti, il glucosio ed il galattosio. La lattasi, la cui carenza provoca nell'Uomo l'intolleranza al lattosio, è un enzima che fa parte della classe delle beta-galattosidasi.

Ruolo in biologia molecolare[modifica | modifica sorgente]

La beta-galattosidasi riveste inoltre un ruolo importante nella storia della biologia molecolare, in quanto il gene del batterio E. coli che codifica per questo enzima, detto LacZ, è stato il primo esempio studiato in dettaglio di regolazione dell'espressione genica, nei confronti della quale costituisce un modello classico. Infatti tale gene è parte di un insieme di geni regolati in modo coordinato detto operone (operone lac), la cui espressione dipende dalla presenza o assenza di lattosio e di altre fonti energetiche nel mezzo di crescita.

Exquisite-kfind.png Per approfondire, vedi X-gal.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Fowler et. al, The amino acid sequence of beta-galactosidase in J. Biol. Chem., 1970.
  2. ^ Matthews et. al., The structure of E. coli Beta-galactosidase in C. R. Biologies, 2004.
  3. ^ Gebler et. al., Glu-537, not Glu-461, is the nucleophile in the active site of (lac Z) beta-galactosidase from Escherichia coli in J. Biol. Chem., 1991.
  4. ^ Yuan et. al., Substitutions for Glu-537 of Beta-galactosidase from Escherichia coli cause large decreases in catalytic activity in Biochem J, 1994.
  5. ^ McCarter et. al., Identification of Glu-268 as the Catalytic Nucleophile of Human Lysosomal Beta-galactosidase Precursor by Mass Spectrometry, 1997.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • (EN) Blakely, J.A. and MacKenzie, S.L. Purification and properties of a β-hexosidase from Sporobolomyces singularis. Can. J. Biochem. 47 (1969) 1021–1025. Entrez PubMed 5389663
  • (EN) Kuby, S.A. and Lardy, H.A. Purification and kinetics of β-D-galactosidase from Escherichia coli, strain K-12. J. Am. Chem. Soc. 75 (1953) 890–896.
  • (EN) Kuo, C.H. and Wells, W.W. β-Galactosidase from rat mammary gland. Its purification, properties, and role in the biosynthesis of 6β-O-D-galactopyranosyl myo-inositol. J. Biol. Chem. 253 (1978) 3550–3556. Entrez PubMed 418065
  • (EN) Landman, O.E. Properties and induction of β-galactosidase in Bacillus megaterium. Biochim. Biophys. Acta 23 (1957) 558–569. Entrez PubMed 13426167
  • (EN) Llanillo, M., Perez, N. and Cabezas, J.A. β-Galactosidase and β-glucosidase activities of the same enzyme from rabbit liver. Int. J. Biochem. 8 (1977) 557–564.
  • (EN) Monod, J. and Cohn, M. La biosynthèse induite des enzymes (adaptation enzymatique). Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 13 (1952) 67–119. Entrez PubMed 14943665
  • (EN) Wallenfels, K. and Malhotra, O.P. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, 1960, pp. 409–430.
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