Amminoacil-tRNA sintetasi

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Una amminoacil-tRNA-sintetasi (numero EC 6.1.1[1]) è un enzima che catalizza l'esterificazione di uno specifico amminoacido (o di un suo precursore) ad uno dei possibili tRNA corrispondenti, a formare un amminoacil-tRNA. Ne esistono 20 in ciascun organismo, una per amminoacido. Ciò significa che ogni gruppo di tRNA isoaccettori viene amminoacilato da un singolo enzima.

La ligasi lega inizialmente una molecola di ATP ed il corrispondente amminoacido (o il suo precursore), a formare un amminoacil-adenilato (con il rilascio di una molecola di pirofosfato), che resta adeso all'enzima. Esso lega successivamente la molecola di tRNA appropriata, spostando l'amminoacido dall'adenilato alla coda 3' della molecola del tRNA (in particolare il 2'-OH o il 3'-OH dell'ultima base, A76).

amminoacido + ATP → amminoacil-tRNA + AMP

(amminoacido + ATP → amminoacil-AMP + PPi e amminoacil-AMP + tRNA → amminoacil-tRNA + AMP)

Svolgono un ruolo molto importante, in quanto dotate di un'elevatissima specificità di substrato che consente di legare l'amminoacido appropriato ai relativi tRNA isoaccettori. Si può dire che sono gli enzimi che operano la traduzione dell'informazione genica in quanto assegnano un amminoacido a ciascun anticodone del tRNA. Alcune sintetasi presentano anche attività di proofreading, per garantire il corretto appaiamento amminoacido-tRNA: se il tRNA risulta caricato erroneamente, il legame con l'amminoacido viene idrolizzato.

Classi[modifica | modifica wikitesto]

Esistono due classi di amminoacil-tRNA sintetasi:

  • la classe I presenta due motivi di sequenza altamente conservati, e amminoacila il 2'-OH;
  • la classe II presenta tre motivi di sequenza altamente conservati, e amminoacila il 3'-OH.

L'unica eccezione è la fenilalanil-tRNA sintetasi (PheRS), enzima di classe II che lega la fenilalanina al 2'-OH del tRNAPhe.

Strutture[modifica | modifica wikitesto]

Entrambe le classi sono costituite da amminoacil-tRNA sintetasi composte da diversi domini.

Tipicamente, esse presentano un dominio catalitico (dove si svolgono entrambe le reazioni sopra descritte) ed un dominio legante l'anticodone (che interagisce con l'anticodone del tRNA per garantire il legame del corretto amminoacido al tRNA stesso). Alcune altre amminoacil-tRNA sintetasi presentano pure alcuni domini leganti RNA, in grado di rompere eventuali legami tra amminoacidi e tRNA non corrispondenti.

Tutti i domini catalitici delle amminoacil-tRNA sintetasi appartenenti ad una singola classe presentano una elevata somiglianza tra loro. I domini catalitici degli enzimi di classe I e II sono invece molto differenti: gli enzimi di classe I, infatti, presentano il frequente ripiegamento di Rossmann, con una architettura a foglietto beta parallelo, mentre quelli della classe II presentano un ripiegamento proteico unico, composto da foglietti beta antiparalleli.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 6.1.1 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
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