5-metiltetraidropteroiltriglutammato-omocisteina S-metiltransferasi

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5-metiltetraidropteroiltriglutammato-omocisteina S-metiltransferasi
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Numero EC 2.1.1.14
Classe Transferasi
Nome sistematico
5-metiltetraidropteroiltri-L-glutammato:L-omocisteina S-metiltransferasi
Altri nomi
tetraidropteroiltriglutammato metiltransferasi; omocisteina metilasi; metiltransferasi, tetraidropteroilglutammato-omocisteina transmetilasi; metiltetraidropteroilpoliglutammato:omocisteina metiltransferasi; metionina sintasi cobalamina-independente; metionina sintasi (cobalamina-independente); MetE
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La 5-metiltetraidropteroiltriglutammato-omocisteina S-metiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

5-metiltetraidropteroiltri-L-glutammato + L-omocisteina tetraidropteroiltri-L-glutammato + L-metionina

Richiede fosfato e contiene zinco. L'enzima di Escherichia coli richiede anche un sistema riducente. Diversamente dalla metionina sintasi numero EC 2.1.1.13[1], questo enzima non contiene cobalamina.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 2.1.1.13 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Gonzalez, J.C., Peariso, K., PennerHahn, J.E. and Matthews, R.G., Cobalamin-independent methionine synthase from Escherichia coli: A zinc metalloenzyme in Biochemistry, vol. 35, 1996, pp. 12228–12234, Entrez PubMed 8823155.
  • Eichel, J., Gonzalez, J.C., Hotze, M., Matthews, R.G. and Schroder, J., Vitamin B12-independent methionine synthase from a higher-plant (Catharanthus roseus) - molecular characterization, regulation, heterologous expression, and enzyme properties in Eur. J. Biochem., vol. 230, 1995, pp. 1053–1058, Entrez PubMed 7601135.
  • Whitfield, C.D., Steers, E.J., Jr. and Weissbach, H., Purification and properties of 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine transmethylase in J. Biol. Chem., vol. 245, 1970, pp. 390–401, Entrez PubMed 4904482.
  • Guest, J.R., Friedman, S., Foster, M.A., Tejerina, G. and Woods, D.D., Transfer of the methyl group from N5-methyltetrahydrofolates to homocysteine in Escherichia coli in Biochem. J., vol. 92, 1964, pp. 497–504, Entrez PubMed 5319972.
  • Peariso, K., Goulding, C.W., Huang, S., Matthews, R.G. and Penner-Hahn, J.E., Characterization of the zinc binding site in methionine synthase enzymes of Escherichia coli: The role of zinc in the methylation of homocysteine in J. Am. Chem. Soc., vol. 120, 1998, pp. 8410–8416.
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