(metionina sintasi) reduttasi

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(metionina sintasi) reduttasi
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Numero EC 1.16.1.8
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
[metionina sintasi]-metilcob(I)alamina,S-adenosilomocisteina:NADP+ ossidoreduttasi
Altri nomi
metionina sintasi cob(II)alamina reduttasi (metila); metionina sintasi reduttasi; [metionina sintasi]-cobalamina metiltransferasi (riduce cob(II)alamina)
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La (metionina sintasi) reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

2 (metionina sintasi)-metilcob(I)alamina + 2 S-adenosilomocisteina + NADP+ 2 (metionina sintasi)-cob(I)alamina + NADPH + H+ + 2 S-adenosil-L-metionina

Nell'uomo, l'enzima è una flavoproteina contenente FAD ed FMN. Il substrato dell'enzima è la forma inattiva del Co(II) della metionina sintasi (numero EC 2.1.1.13[1]). Gli elettroni sono trasferiti dal NADPH al FAD od al FMN. Difetti in questo enzima portano alla iperomocisteinemia ereditaria.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ (EN) 2.1.1.13 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Leclerc, D., Wilson, A., Dumas, R., Gafuik, C., Song, D., Watkins, D., Heng, H.H.Q., Rommens, J.M., Scherer, S.W., Rosenblatt, D.S., Gravel, R.A., Cloning and mapping of a cDNA for methionine synthase reductase, a flavoprotein defective in patients with homocystinuria in Proc. Natl. Acad. Sci. USA,, vol. 95, 1998, pp. 3059–3064, Entrez PubMed 9501215.
  • Olteanu, H. and Banerjee, R., Human methionine synthase reductase, a soluble P-450 reductase-like dual flavoprotein, is sufficient for NADPH-dependent methionine synthase activation in J. Biol. Chem., vol. 276, 2001, pp. 35558–35563, Entrez PubMed 11466310.
  • Olteanu, H., Munson, T. and Banerjee, R., Differences in the efficiency of reductive activation of methionine synthase and exogenous electron acceptors between the common polymorphic variants of human methionine synthase reductase in Biochemistry, vol. 41, 2002, pp. 13378–13385, Entrez PubMed 12416982.